TUGAS PROTEIN

1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan protein dan sebutkan fungsi protein dalam sistem biologis ?Jawab : Protein adalah makromolekul yang tersusun dari bahan dasar asam amino. Asam amino yang menyusun protein ada 20 macam. Protein terdapat dalam sistem hidup semua organisme baik yang berada pada tingkat rendah maupun organisme tingkat tinggi. Protein mempunyai fungsi utama yang kompleks di dalam semua proses biologi. Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan syaraf dan mengendalikan pertum buhan dan perkembangan. Analisa elementer protein menghasilkan unsur-unsur C, H, N dan 0 dan sering juga S. Disamping itu beberapa protein juga mengandung unsur-unsur lain, terutama P, Fe, Zi dan Cu (Soerodikoesoemo & Hari: 1989).Peran dan aktivitas protein dalam proses biologis antara lain sebagai katalis enzimatik, bahwa hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalis oleh makromolekul yang disebut enzim yang merupakan satu jenis protein. Sebagian reaksi seperti hidrasi karbondioksida bersifat sederhana, sedangkan reaksi lainnya seperti replikasi kromosom sangat rumit (Staryer: 1995). Enzim mempunyai daya katalitik yang besar, urnumya meningkatkan kecepatan reaksi sampai jutaan kali. Peran lainnya dari protein dalam sistem biologi adalah sebagai transport dan penyimpanan. Contohnya transport oksigen dalam eritrosit oleh hemoglobin dan rnioglobin yakni sejenis protein yang mentransport oksigen dalam otot. Selain itu terdapat beberapa jenis protein lainnya seperti filamen yang berfungsi dalam koordinasi gerak; protein fibrosa yang berfungsi untuk menjaga ketegangan kulit dan tulang; protein kolagen yang merupakan komponen serat utama dalam kulit, tulang, tendon, tulang rawan dan gigi; antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel yang berasal dari organisme lain, membangkitkan dan menghantar impuls saraf Respons sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh protein reseptor, misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap cahaya yang ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dapat dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetilkolin yang berperan dalam transmisi impuls saraf pada sinap yang menghubungkan sel-sel saraf dan pengaturan perturnbuhan dan diferensiasi.

Protein berfungsi dalam biologisFungsi

Sebagai enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.

Alat pengangkut dan penyimpan

Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.

Pengatur pergerakan

Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.

Pertahanan tubuh atau imunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.

Media perambatan impuls syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.

Pengendalian pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan

Protein transport

-Hemoglobin (transport O2dlm darah)-Myoglobin (transport O2 dlm otot)-Serum albumin (transportAL dalamarah)

Protein gerak (kontraktil)

Myosin dan actin( prot gerak pada otot)

2. Gambarkan struktur asam amino dan bagaimana penggolongan asam amino standar ?Jawab : Penggolongan 20 asam amino standar Nama TrivialSingkatanLambangRumus

IndonesiaInggris

GlisinGlycineGlyG

AlaninAlanineAlaA

ValinValineValV

LeusinLeucineLeuL

IsoleusinIsoleucineIleI

FenilalaninPhenylalaniePheF

TriptopanTryptophanTryW

TirosinTyrosineTrrY

SerinSerineSerS

TreoninThreonineThrT

ProlinProlineProP

Hidroksi prolinHydroxy prolineHyp

SisteinCysteinCysC

MetioninMethionineMetM

Asam aspartatAspartic acidAspD

Asam glutamatGlutamic acidGluE

LisinLysineLysK

ArgininArginineArgR

HistidinHistidineHisH

AsparaginAsparagineAsnN

GlutaminGlutamineGlnQ

3. Jelaskan sifat asam basa dari asam amino dan bagaimana cara menghitung titik isoelektrik ?Jawab :

Di dalam asam amino gugus karboksil (-COOH) bersifat asam dan gugus amin (-NH) bersifat basa. Jadi asam amino dapat bersifat asam dan basa, dan sifat ini diberi istilah AMFOTERIK. Molekul yang bersifat amfoterik dapat bersifat netral atau tidak bermuatan, namun dapat juga bersifat dipolar seperti ditulis dalam struktur di atas. Dalam bentuk dipolar asam amino disebut sebagai Zwitter Ion.

Titik isoelektrik dapat ditentukan dengan elektroforesis, suatu proses untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini dilakukan dengan menaruh larutan suatu asam amino berair pada suatu adsorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika ananina / asam amino netral lain dilarutkan dalam air biasa, ternyata terdapat migrasi netto ion asam amino ke arah elektroda positif. Pada titik isoelektriknya, suatu asam amino tidak menunjukkan migrasi netto ke arah elektroda manapun dalam suatu sel elektroferesis. Titik isoelektrik dapat juga ditetapkan dengan titrasi. Pada saat basa ditambahkan, ion yang terprotonkan sempurna diubah menjadi ion dipolar yang netral, H3N+ -CH3CO3- . Bila separuh bentuk kation telah dinetralkan, pH akan sama dengan Pk1 untuk reaksi itu. H3N+CH2CO2H H3N+CH2CO2- + H+K1 = [H3N+CH3CO2-][H+] [H3N+CH2CO2H]Bila [H3N+CH3CO2-] = [H3NCH2CO2H], K1 = [H+] dan karena itu Pk1 = pH

Ketika lebih banyak basa ditambahkan, semua bentuk kation diubah menjadi ion dipolar yang nrtral. pH pada saat terjadinya hal ini adalah titik isoelektrik. Dengan penambahan basa yang lebih banyak lagi, ion dipolar diubah menjadi anion. Pada titik tengah, pH akan sama dengan pK1H3N+CH2CO2- H+ + H3NCH2CO2-K2 = [H+][ H2NC23CO2-] [H3N+CH2CO3-]Bila [H3NCH3CO2-] = [H3N+CH2CO2-], K2 = [H+] dan karena itu Pk2 = pHMenghitung titik isoelektrik menggunakan rumus :Pl = [ pKa + pKb ]

4. Jelaskan teknik analisis residu terminal asam amino :a. Edman degradationb. Sanger N-terminal analysisJawab : a. Reaksi Edman degradation Fanilisotiosianat yang juga dikenal sebagai pereaksi Edman dapat bereaksi dengan asam amino membentuk feniltiohidantoat atau asam amino feniltiokarbamoil

Dalam suasan asam lemah dan dalam pelarut nitrometana, asam feniltiohidantoat yang terbentuk dapat mengalami dehidrasi intramolekuler membentuk pensenyawaan siklik yang tidak bewarna, yaitu asam feniltiohidantoin. Senyawa siklik yang terbentuk ini dapat dipisahkan dari campurannya dengan mudah, kemudian diidentifikasi dengan kromatografiSeperti reaksi Sanger, reaksi Edman dapat digunakan untuk identifikasi adanya radikal amino bebas pada ujung rantai polipeptida molekul protein b. Reaksi Sanger N-terminal analysisPada kondisi dingin dan alkalis, asam amino dapat bereaksi dengan pereaksi Sanger (1-fluro-2,4-dinitro-benzen) membentuk persenyawaan berwarna kuning cerah yang dapat larut dalam dietileter.

Terhadap pengaruh hidrolisis, ikatan kovalen yang terbentuk antara kedua persenyawaan itu lebih stabil dibandingkan dengan iktan peptida, Reaksi Sanger dapat dipakai untuk mengetahui adanya radikal amino bebas yang terdapat di ujung rantai polipeptida dalam molekul protein.

5. Jelaskan struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener dari protein ? Jawab :

1. Struktur Primer Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linier asam amino yang disatukan oleh ikatan peptida yang mencangkup lokasi setiap ikatan disulfida. Tidak terjadi percabangan rantai. Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan terus bertambah dengan cepat sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat dalam bentuk cetakan tetapi kini disimpan di dalam database elektronik rangkaian protein yang bisa diakses lewat internet. Gambar : 2. Struktur Sekunder Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan dengan urutan linier : daerah tersebut yang terkenal dengan struktur mencangkup heliks, sheet, loopGambar :

heliks pada suatu heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksegen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino di depannya 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer. Beberapa tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan dengan taraf dan arah yang nerbeda digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan / pitch (p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang terbentuk dari asam amino kiral (chiral) akan memperlihatkan kiralitas, yaitu heliks tersebut bisa dominan kanan atau kiri

Sheetkonformasi reguler yang kedua terdapat pada lembaran yang terlipat struktur atau pleated sheet. Simbol menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua yang dijelaskan. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan struktur tersebut kalau dilihat dari pinggir atasberbeda dengan kumparan heliks, sheet terbentuk ikatan hidrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara duan rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai turn 3. Struktur Tersierstruktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan ikatan disulfida. Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya. Istilah struktur tersier mengacu pada hubungan spasialantar unsur struktur skunder. Pelipatan polipeptida pada suatu dominan biasanya terjadi tanpa tergantung pada pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan antara domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan iktan yang menstabilkan konformasi ini bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan primer rantai polipeptida dan melibatkan heliks dan sheet . interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan hidrogen. Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik cenderung berikatan dibagian dalam protein protein globuler tempat asam amino tidak berkontak dengan air, sedang asam amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air sekelilingnya. Gambar :

4. Struktur Kuarterner Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalenkan memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini, masing-masing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit. Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan hidrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein dimerik atau tetramerik.

DAFTAR PUSTAKA

1. https://www.google.com/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=4&cad=rja&uact=8&ved=0CDUQFjAD&url=http%3A%2F%2Fejurnal.ung.ac.id%2Findex.php%2FJPI%2Farticle%2Fdownload%2F587%2F538&ei=ACJ0VKDZLc23uQTK8ILoCg&usg=AFQjCNEnN2z4nXYfKiM5cnt2QOMw-kmNTQ ( diakses tanggal 25/11/2014 pukul 8.39 )2. Mutiara, Dr. 2007 (https://www.google.com/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=7&cad=rja&uact=8&ved=0CE8QFjAG&url=http%3A%2F%2Frepository.usu.ac.id%2Fbitstream%2F123456789%2F1932%2F1%2F09E01872.pdf&ei=wd1zVJuwJoqjugSy8oKwDA&usg=AFQjCNFb5HQib9yv3r-vHhzcw89j23kEoQ&bvm=bv.80185997,d.c2E) diakses tanggal 25/11/2014 pukul 8.403. Murwani, retno. 2010. (https://www.google.com/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=3&cad=rja&uact=8&ved=0CC0QFjAC&url=http%3A%2F%2Feprints.undip.ac.id%2F27478%2F1%2F365-BA FP2010.pdf&ei=_CN0VK_3IIyOuASsxYCoCw&usg=AFQjCNEiBopkWiZKEWk5qqL6Cl8rmY5QWQ&bvm=bv.80185997,d.c2E) diakses tanggal 25/11/2014 pukul 13.514. Sumardjo, Sujarwo. 2008. Pengantar Kimia Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran. Semarang: Kedokteran EGC

5. Ralp,J.Fessenden,Joan,S. Fessenden. 1986. Kimia Organik Edisi II. Jakarta

6. Rohmadi.(https://www.google.com/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=4&cad=rja&uact=8&ved=0CDYQFjAD&url=http%3A%2F%2Fkuliah.rohmadi.info%2Fwp-content%2Fuploads%2F2012%2F12%2Fiiiprotein.ppt&ei=DyJ0VK3DH9iVuATfnYCgBQ&usg=AFQjCNErwR5alOY7w-h9nXNqh0DBcLpPKw) diakses tanggal 25/11/2014 pukul 9.29