Top Banner
1 Proses Pembelajaran 7. Enzim Pada kegiatan belajar ini anda akan mempelajari tentang enzim, mulai dari pengertian, mekanisme kerja, enzim dalam saluran pencernaan, enzik eksogenous dan manfaat enzim. Dengan pengetahuaan ini maka mahasiswa akan lebih mudah memahami penggunaan enzim dan enzim yang dibutuhkan untuk tujuan tujuan tertentu. A. Pengertian enzim Kata “Enzim” berasal dari bahasa latin “en dan zyme” yang artinya “didalam ragi”. Ini mengindikasikan bahwa istilah enzim pada awalnya hanya bersentuhan dengan fermentasi oleh yeast atau ragi. Istilah ini akhirnya disadari menjadi kurang tepat. Hal ini karena enzime tidak hanya berhubungan dengan ragi, tetapi juga bakteri, tanaman dan manusia. Ada tiga kata kunci dalam mendiskusikan tentang enzim, yakni: katalisator, poliptida dan spesifitas. Perdefenisi, enzim adalah katalisator. Katalisator diterjemahkan sebagai substansi yang dapat mempercepat reaksi tetapi dia sendiri tidak bereaksi. Ambil contoh, udara adalah katalisator untuk api. Kita dapat membuat api yang lebih besar ketika kita menambahkan udara melalui penggunaan kipas angin. Enzim adalah katalisator untuk reaksi kimia didalam sel hidup. Reaksi itu dapat berupa penghancuran, pembentukan dan penyusunan kembali dari molekul molekul untuk menyediakan energy atau materi yang dibutuhkan untuk hidup. Tanpa enzim, reaksi akan berlangsung sangat lambat dan dengan enzim kecepatan reaksi dapat ditingkatkan sampai jutaan kali dibanding dengan sebuah reaksi tanpa enzim. Jadi enzim adalah katalisator, tetapi tidak semua katalisator adalah enzim. Enzim dibentuk dari susunan asam amino yang diikat secara linear (polipeptide) yang membentuk struktur 3 dimensi yang dapat berfungsi sebagai katalisator pada sebuah reaksi dengan tingkat spesifitas tertentu. Asam amino adalah komponen organik yang terdiri dari atom Carbon, Hydrogen, Oxygen dan Nitrogen. Dalam beberapa kasus, asam amino juga mengandung Sulfur. Kumpulan dari 50 atau lebih asam amino disebut protein yang biasanya berbentuk tiga dimensi. Enzim akan tetap berfungsi jika struktur tiga dimensi dari enzim atau protein dapat dipertahankan. Tempertaur dan keasaman dapat menghancurkan bentuk tiga dimensi enzim. Jika struktur tiga dimensi dari enzim hancur, berarti secara bersamaan enzim menjadi tidak aktif. Setiap susunan asam amino yang berbeda akan menghasilkan struktur dan sifat yang berbeda.
38

Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

Oct 23, 2021

Download

Documents

dariahiddleston
Welcome message from author
This document is posted to help you gain knowledge. Please leave a comment to let me know what you think about it! Share it to your friends and learn new things together.
Transcript
Page 1: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

1

Proses Pembelajaran 7.

Enzim

Pada kegiatan belajar ini anda akan mempelajari tentang enzim, mulai dari pengertian,

mekanisme kerja, enzim dalam saluran pencernaan, enzik eksogenous dan manfaat enzim.

Dengan pengetahuaan ini maka mahasiswa akan lebih mudah memahami penggunaan enzim dan

enzim yang dibutuhkan untuk tujuan tujuan tertentu.

A. Pengertian enzim

Kata “Enzim” berasal dari bahasa latin “en dan zyme” yang artinya “didalam ragi”. Ini

mengindikasikan bahwa istilah enzim pada awalnya hanya bersentuhan dengan fermentasi oleh

yeast atau ragi. Istilah ini akhirnya disadari menjadi kurang tepat. Hal ini karena enzime tidak

hanya berhubungan dengan ragi, tetapi juga bakteri, tanaman dan manusia. Ada tiga kata kunci

dalam mendiskusikan tentang enzim, yakni: katalisator, poliptida dan spesifitas.

Perdefenisi, enzim adalah katalisator. Katalisator diterjemahkan sebagai substansi yang dapat

mempercepat reaksi tetapi dia sendiri tidak bereaksi. Ambil contoh, udara adalah katalisator

untuk api. Kita dapat membuat api yang lebih besar ketika kita menambahkan udara melalui

penggunaan kipas angin. Enzim adalah katalisator untuk reaksi kimia didalam sel hidup. Reaksi

itu dapat berupa penghancuran, pembentukan dan penyusunan kembali dari molekul – molekul

untuk menyediakan energy atau materi yang dibutuhkan untuk hidup. Tanpa enzim, reaksi akan

berlangsung sangat lambat dan dengan enzim kecepatan reaksi dapat ditingkatkan sampai jutaan

kali dibanding dengan sebuah reaksi tanpa enzim. Jadi enzim adalah katalisator, tetapi tidak

semua katalisator adalah enzim.

Enzim dibentuk dari susunan asam amino yang diikat secara linear (polipeptide) yang

membentuk struktur 3 dimensi yang dapat berfungsi sebagai katalisator pada sebuah reaksi

dengan tingkat spesifitas tertentu. Asam amino adalah komponen organik yang terdiri dari atom

Carbon, Hydrogen, Oxygen dan Nitrogen. Dalam beberapa kasus, asam amino juga mengandung

Sulfur. Kumpulan dari 50 atau lebih asam amino disebut protein yang biasanya berbentuk tiga

dimensi. Enzim akan tetap berfungsi jika struktur tiga dimensi dari enzim atau protein dapat

dipertahankan. Tempertaur dan keasaman dapat menghancurkan bentuk tiga dimensi enzim. Jika

struktur tiga dimensi dari enzim hancur, berarti secara bersamaan enzim menjadi tidak aktif.

Setiap susunan asam amino yang berbeda akan menghasilkan struktur dan sifat yang berbeda.

Page 2: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

2

Berat molekul enzim bervariasi dari 13.000 sampai jutaan Daltons. Walaupun sebagian

besar molekul enzim berukuran 30.000-50.000 daltons, enzim yang diproduksi secara

ekstraceluler umumnya memiliki berat molekul yang rendah dan mengandung beberapa ikatan

disulfide untuk membantu mempertahankan struktur protein dalam merespon lingkungan. Enzim

cenderung memiliki berat molekul yang lebih besar dari substratnya. Walaupun enzim adalah

protein yang disusun dari ratusan asam amino, hanya beberapa residu asam amino yang berperan

secara langsung pada reaksi katalisis. Residu asam amino menentukan specifitas dan mekanisme

reaksi dari enzim tertentu. Sementara asam amino yang lain dalam rangkaian ikatan polipeptida

memberikan orientasi lokasi yang cocok anatar bagian yang aktif pada enzim dan substrat.

Sebagian besar enzim terdenaturasi oleh panas dan asam. Akan tetapi terdapat enzim tertentu

yang tetap stabil pada suhu 100oC selama satu jam atau lebih. Kondisi ini dianggap penting

untuk kelangsungan hidup microorganisme yang berkembang biak pada temperature tinggi.

Mikroorganisme yang dapat hidup di wilayah yang temperaturnya tinggi cenderung

memproduksi enzim yang tetap stabil pada suhu tinggi.

Spesifitas enzim dimaknai bahwa enzim hanya dapat bekerja pada substrat spesifik. Sebagai

contoh, enzim amylase hanya dapat memecah ikatan alfa pada polimer glukosa atau yang dikenal

dengan amylose atau pati, tetapi tidak pada sellulose. Padahal perbedaan kedua senyawa ini

hanya pada ikatan alfa pada pati dan beta pada cellulose. Enzim maltase hanya dapat

menghancurkan maltose, tetapi tidak pada disaccharida lainnya. Jadi enzim dapat disimpulkan

sebagai senyawa polipeptida yang berfungsi sebagai katalisator dan hanya bekerja pada substrate

yang spesifik (specifitas).

Didalam proses pencernaan dan metabolisme, dikenal ada tiga type enzyme; (1) enzyme

metabolik, (2) enzyme pencernaan dan (3) enzyme makanan. Enzyme metabolik adalah enzyme

yang berfungsi mempercepat proses reaksi dalam sel hidup, biasanya terdapat dalam darah,

tissue dan organ. Setiap organ dan kurang lebih trilyunan sel tubuh sangat bergantung dari hasil

reaksi metabolik oleh enzyme. Enzim metabolik diproduksi oleh cel hidup, akan tetapi sebagian

besar diproduksi oleh liver dan pancreas serta organ – organ lainnya.

Enzyme pencernaan adalah enzim yang disekresi oleh saluran pencernaan makanan untuk

mencerna bahan makanan menjadi nutrisi yang siap pakai. Nutrisi tersebut kemudian diserap

dalam saluran darah dan yang tidak tercerna akan dibuang dalam bentuk kotoran. Enzim

makanan adalah enzyme yang terdapat didalam makanan yang dimakan. Sebagian besar makanan

Page 3: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

3

mentah mengandung enzim. Papain, misalnya, adalah enzim pada buah pepaya, dan bromelain

pada buah nenas. Pemanasan dapat menghancurkan enzim yang tedapat dalam makanan.

B. Sejarah enzim

Walaupun kata enzim baru digunakan pada tahun 1876 yang dimunculkan oleh William

Kuhne, para ahli percaya penggunaan enzim dalam kehidupan jauh sebelum istilah enzim

dimunculkan. Akan tetapi sejarah dimulainya penggunaan enzim dalam kehidupan tidak

diketahui secara pasti. Di zaman lampau, penggunaan mikroorganisme telah dimanfaatkan untuk

tujuan produksi alcohol dan pembuatan keju. Ini berarti, tanpa disadari, enzim telah memainkan

peran dalam industri rumah tangga sejak dahulu kala.

Sejarah technology enzim modern diyakini berawal pada tahun 1833 ketika Payne dan

Persoz mengisolasi ekstrak kompleks dari malt (biji-bijian yang berkecambah). Ekstrak ini

kemudian digunakan untuk merubah pati yang tergelatinise menjadi gula – gula sederhana.

Mereka kemudian memberi nama ekstrak tersebut “Diastase”, nama umum enzim pada saat itu.

Pada tahun 1874, seorang ahli kimia Denmark yang bernama Christian Hansen memproduksi

specimen rennet yang diekstrak dari perut sapi dengan menggunakan larutan garam.

Temuan diatas baru sekedar pembuka jalan dalam technology enzim karena mekanisme yang

terjadi dari proses perubahan pati menjadi gula belum diketahui. Pada abad ke 19, Louis Pasteur

berkeyakinan bahwa fermentasi gula menjadi alcohol terjadi karena adanya kekuatan penting

dalam micoroganisme (yeast) yang disebut “ferments’. Ini berarti bahwa perubahan gula menjadi

alkohol dapat terjadi jika ada mahluk hidup atau microorganisme dan bukan dari cell yang mati.

Kekuatan tersebut diyakini oleh Louis Pasteur tidak dapat dipisahkan dari cel hidup.

Dugaan Louis Pasteur ini dibantah oleh Eduard Buchner tahun 1897 ketika dia melakukan

penelitian dengan menggunakan ekstrak yeast (ragi) tanpa cell hidup ragi. Dia menemukan

bahwa gula dapat difermentasi menjadi alcohol walaupun tanpa keterlibatan cell hidup ragi.

Ekstrak ragi itu disebutnya sebagai “zymase”. Pada tahun 1907 dia menerima hadiah Nobel

dibidang Kimia. Diakhir abad 19, penelitian tentang enzim mulai marak dilakukan. Pada tahun

1891, Dr Jokichi Takamine membuat patent atas produknya yang diberi nama “Taka Koji”

(enzyme amylase) yang diproduksi oleh Jamur “Aspergillus oryzae”. Pada tahun 1894, Takamine

beserta keluarga pindah ke USA dan membuat laboratorium penelitian di New York. Dia

memberikan izin kepada perusahaan obat – obatan “Parke, Davis & company” untuk

Page 4: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

4

memproduksi enzim temuannya yang kemudian secara komersial enzim itu disebut

“takadiastase”. Walaupun aplikasi dan terminology enzim sudah cukup lama dikenal, tetapi nanti

pada tahun 1926, Dr James B. Sumner baru dapat membuktikan bahwa enzim sesungguhnya

adalah protein. Dia pula yang pertama melakukan kristalisasi enzim untuk tujuan komersial.

Kristalisasi nezim tripsin dan pepsin baru dapat dilakukan pada tahun 1930an oleh John

Northtrop dan Stanley.

Mekanisme kerja enzim dilaporkan pertama kali oleh seorang ahli kimia Jerman bernama

Emil Fischer (1852-1919). Dia memperkenalkan konsep kunci dan anak kunci. Enzim memiliki

bagian aktif yang disimbolkan anak kunci sehingga harus dibuka dengan kunci. Konsep ini

terkesan bahwa anak kunci dan kunci bersifat kaku dan tak berubah. Daniel E Koshland pada

tahun 1958 kemudian memperkenalkan konsep “tangan dan sarung tangan“ dimana enzim dapat

merubah bentuknya ketika mengikat substrat. Jadi struktur enzim agak fleksibel. Ketika

berinteraksi dengan substrat, bagian aktif dari enzim akan menyesuaikan bentuknya.

Pada industri makanan ternak, komersialisasi enzim baru dilakukan pada tahun 1980 an. Dalam

kurun waktu 20 tahunan enzim telah menunjukkan perkembangan yang cukup berarti dalam

industri makanan. Di Inggris, 90% industri makanan ternak telah menggunakan enzim sebagai

feed additif untuk meningkatkan produksi ternak. Didunia diperkirakan 20% industri makanan

ternak telah menjadikan enzim sebagai bagian integral dalam penyusunan ransum. Diperkirakan

dengan semakin menguatnya tuntutan penggunaan bahan makanan limbah sebagai akibat dari

semakin mahalnya bahan makanan konvensional seperti jagung dan kacang kedele, maka

penggunaan enzim akan menjadi sangat penting akibat rendahnya kualitas bahan makanan

limbah.

C. Kegunaan enzim dalam industri

Saat ini penggunaan enzim telah menyebar luas dihampir sebagian besar industri. Karena itu,

enzim telah menjadi bagian penting dari industri baik untuk makanan manusia (food), untuk

makanan hewan (feed), untuk sumber energy dalam bentuk ethanol atau alkohol (fuel) maupun

untuk industri lainnya. Adapun beberapa industri yang menggunakan enzim adalah: industri

pembuatan roti, industri minuman beralkohol, industri pati / gula, industri kertas, industri

detergen, industri susu, industri farmasi dan industri makanan ternak

Dilihat dari luasnya industri yang memproduksi enzim secara komersial (lihat Tabel 1.1), Pada

tahun 1997, di USA diperkirakan penjualan enzim sebesar 390 juta dollar USA, dan akan

Page 5: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

5

meningkat menjadi 685 juta dollar USA pada tahun 2006 (Wrotnowski, 1997). Pada tahun 1999,

penjualan enzim dunia telah bernilai 1 trilyun dollar USA (Bron et al., 1999). Dari total penjualan

tersebut, 66% adalah produk dari enzyme protease untuk industri detergent, kulit dan susu

(makanan bayi), sedangkan sisanya adalah enzim karbohydrase untuk industri makanan ternak,

industri alcohol, pembuatan roti dan industri testil. Industri detergent adalah industri terbesar

yang memproduksi enzim, berkisar 45 % dari total enzim yang diproduksi.

Tabel 1.1. dibawah adalah review dari peran enzim dalam berbagai industri .

Industri Enzim Sumber

Detergen Protease

Amylase

Lipase

cellulase

Bacillus

Bacillus

Humicola, Pseudomonas

Bacillus

Industri Pati Amylase

Glucoamylase

Glukoisomerase

Bacillus

Aspergillus

Bacillus

Susu olahan Protease

Lipase

Lactase

Sulfyhydyloxidase

Rizomucor

Aspergillus

Kluyveromyces,

aspergillus

Aspergillus

Juice dan wine Pectinase

Cellulase

Cellobiase

Glucooksidase

Polyphenoloksidase

Aspergillus

Aspergillus

Aspergillus

Aspergillus

Aspergillus

Industri roti Amylase

Protease

Glukooksidase

Xylanase

Aspergillus

Aspergillus

Aspergillus

Aspergillus

Tekstil Amylase

Cellulase

Catalase

Bacillus

Trichoderma, Humicola

Aspergillus

Makanan

ternak

Phytase

Cellulase

Xylanase

Mannanase

Beta glukanase

Aspergillus

Trichoderma, Humicola

Aspergillus

Aspergillus, Bacillus

Aspergillus

Industri kertas Xylanase Trichoderma, Bacillus

Kulit Protease Aspergillus

Page 6: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

6

1.2. Kinetik enzim

1.2.1. Mekanisme kerja enzim

A. Kombinasi Enzim-substrat

Substrat dimaknai sebagai komponen yang akan dirombak oleh kerja enzim. Enzim memiliki

permukaan yang aktif dimana proses reaksi enzimatik itu berlangsung, dan tempat ini sangat

spesifik untuk substrat tertentu. Sebelum substrat di pecah, reaksi katalitik mengharuskan substrat

harus bergabung dengan enzym dalam waktu tertentu membentuk enzim plus substrat kompleks.

Ada beberapa urutan proses kejadian reaksi enzimatik, yakni:

(a) Permukaan substrat yang biasanya reaktif pada proses reaksi kimia akan melakukan

kontak dengan bagian aktif pada enzim.

(b) Terbentuk komponen intermediat dalam bentuk enzim+substrat kompleks

(c) Terbentuknya beberapa molekul subtrate

(d) Beberapa substrate molekul meninggalkan bagian aktif pada enzim

(e) Bagian aktif pada enzim menjadi kosong dan ini berarti enzim siap untuk melakukan

fungsi berikutnya (lihat gambar 2.1).

Untuk dapat melakukan fungsi diatas enzim harus menemukan substrate yang spesifik.

Sebagian besar enzim berukuran lebih besar dari pada substrat, tetapi ada juga enzyme yang

berukuran kecil dan hanya terdiri dari 3-4 gugus asam amino. Artinya, ada enzim yang hanya

dapat menghydrolisis ikatan peptida atara dua asam amino tertentu dan ada enzim yang hanya

dapat menghydrolisis alpha glukan dalam bentuk pati bukan beta glukan dalam bentuk cellulosa.

Beberapa enzim merubah bentuknya ketika reaksi terjadi dengan menyesuaikan pada

bentuk substrat. Karena itu untuk menentukan struktur enzim, analisis dan pengamatan pada saat

enzim tanpa substrat dan dengan substrat akan sangat membantu keakuratan pengamatan struktur

enzim.

Mekanisme kerja enzim dapat dibagi dalam jumlah substrat, ada substrat tunggal dan ada

berbagai substrat. Kajian tentang enzim kinetik pada enzim yang bekerja pada satu substrat ,

pengukuran gerak (kinetik) enzim dengan cara mengukur daya gabung enzim dan pemisahan

enzim dari substrat. Sedangkan untuk enzim yang bekerja pada beberapa substrat, pengukuran

enzim kinetik dilakukan dengan melihat urutan – uran kerja enzim sampai terbentuknya sebuah

produk.

B. Coenzim dan grup prostetik

Beberapa enzim ada dalam bentuk protein murni. Tetapi beberapa enzim tertentu biasanya

terdiri dari protein (apoenzim) yang tidak akan aktif tanpa kehadiran non-protein (cofaktor).

Page 7: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

7

Kombinasi dari apoenzim dan kofaktor disebut holoenzim. Jika kofaktor dihilangkan, enzim

tidak akan berfungsi. Kofaktor dapat berupa metal atau komponen organik membutuhkan

komponen molekul organic dengan ikatan yang tidak terlalu kuat yang biasa disebut coenzim.

Jika ikatan antara enzim dengan dengan cofaktor sangat kuat, ini biasa disebut grup prostetik.

Beberapa coenzim berada dalam kondisi bebas dan akan bergabung dengan enzim jika akan

terjadi reaksi.

Coenzim pertama – tama ditemukan oleh seorang ahli biokimia Inggris bernama sir

Arthur Harden (1865-1940). Terinspirasi dari Buchner, dia melakukan penelitian dengan

menggunakan ekstrak Yeast. Dia kemudian menemukan bahwa setelah enzim dipanaskan dimana

dia menganggap enzim akan menjadi rusak, ternyata dapat diaktifkan kembali. Temuan ini

menyadarkan Arthur Harden bahwa enzim dari yeast terdiri dari dua bagian yakni bagian protein

yang akan rusak ketika dipanaskan dan bagian yang bukan protein yang tetap berfungsi walau

dipanaskan. Bagian terbesar dari enzim adalah bagain proteinnya dan sisanya adalah bagain non-

proteinnya. Bagian non protein ini kemudian di namai sebagai coenzim.

Coenzim berfungsi membantu enzim dalam mentransformasi substrat dengan berperan

sebagai penerima atom yang dihilangkan dari substrat atau sebagai donor atom yang dibutuhkan

oleh substrat untuk kemudian dihydrolisis. Mekanismenya adalah substrat dan apoenzim akan

membentuk sebuah kompleks aktif dengan keberadaan coenzim. Jika ikatan dalam substrat

dipecah, satu dari produk substrate yang dipecah ditransfer langsung ke coenzim yang

mempunyai receptor yang cocok dengan ukuran dan bentuk produk. Produk yang ada akan

dilepaskan dari apoenzim dan produk yang masih melekat di coenzim juga akan dilepas sehingga

membentuk prouk bebas. Selanjutnya apoenzim dan coenzim siap melakukan dan mengulang

tugas lagi dalam fungsi yang sama pada substrat selanjutnya. Pada grup prostetik, perbedaanya

adalah hanya pada grup protestic terus melekat pada apoenzim. Banyak coenzim berasal dari

grup vitamin (lihat Tabel 2.1). Salah satu coenzim yang paling penting untuk diketahui adalah

coenzim A (Co A). Coenzim ini mengandung derivasi asam panthothenic. Coenzim A berperan

penting pada proses synthesis dan penghancuran lemak dalam siklus krebs.

Tabel 2.1. Vitamin yang berfungsi sebagai coenzim

Vitamin Fungsi

Larut dalam air

- Vitamin B1 (thiamine)

- Vit. B2 (riboflavin)

Bagian dari coenzim cocarboxylase

Coenzim pada flavoprotein

Page 8: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

8

- Niacin

- Vit B6 (pyrodixin)

- Vit B12 (cyanocobalamine)

- Asam Panthothenic

- Biotin

- Asam folat

- Vit C (Asam ascorbat)

Larut dalam lipid

- Vit A

- Vit D

- Vit E

- Vit K

Bagian dari molekul NAD

Coenzim untuk metabolisme asam amino

Aktif dalam pembentukan cel darah merah

Bagian dari coenzim A

Terlibat dalam sinthesis fatty acids

Coenzim untuk synthesis purin dan pirimidine

Penting dalam deposisi kolagen

Untuk penglihatan

Absorpsi Ca dan P

Penting untuk proses synthesis di cel

Coenzim untuk pembekuan darah

Beberapa enzim disekresi dalam bentuk yang tidak aktif (zimogen atu proenzim). Untuk

dapat berfungsi, zimogen tersebut harus berada dalam bentuk aktif dan karenanya mesti

diaktifkan. Ada zimogen yang diaktifkan oleh ion hydrogen dan ada yang bisa aktif setelah

adanya aktiftor tertentu yang juga disekresi oleh organ tertentu. Kondisi seperti ini banyak terjadi

dalam saluran pencernaan.

Proses pengaktifan zimogen dapat terjadi melalui cara langsung tetapi dapat pula terjadi

melalui beberapa langkah atau proces. Banyak prose pengaktifan zimogen tidak dapat diketahui

karena zimogen tersebut telah menjadi aktif sebelum diisolasi. Ketika zimogen diproduksi oleh

sel tertentu dan aktifator di produksi oleh sel yang lain, maka komunikasi antar du sel tersebut

dilakukan untuk proses pengontrolan. Sebagai contoh adalah proses pengaktifan tripsinogen yang

diproduksi di pankreas oleh enterokinase yang diproduksi di brush border usus halus. Proses

pengaktifan enzim tersebut bersifat sangat spesifik dimana hanya satu ikatan dari tripsinogen

yang diputus oleh enterokinase (Neurath dan Walsh, 1976), sehingga terbentuk tripsin. Enzim

tripsin ini akan mengaktifkan chimotripsinogen, proelastase, procarboxypeptidase dan

prophospolipase menjadi secara berturut turut enzim chimotripsin, elastase, carboxypeptidase

dan phospho lipase (lihat Gambar 2.2). Sistim ini disebut pengaktifan zimogen melalui dua

proces.

1.2.2. Faktor yang mempengaruhi kerja enzim

Ada beberapa hal yang mempengaruhi kerja enzim atau kecepatan reaksi. Enzim dapat mati atau

tidak aktif, salah satu sebabnya karena terdanaturasi (lihat Gambar 2.3). Ketika enzim tidak aktif

Page 9: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

9

maka enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalisator. Ada beberapa penyebab enzim menjadi

tidak aktif, misalnya kekurangan air dan temperature serta pH yang tidak cocok.

Enzim dapat mengkatalisasi sampai beberapa juta reaksi perdetik. Sebagai contoh, reaksi yang

dipercepat oleh orotidine 5-phosphate decarboxylase akan menghabiskan waktu 78 juta tahun

untuk mengahncurkan setengah dari substrat yang tersedia jika tanpa enzim. Akan tetapi jika

karboxylase ditambahkan, proses yang sama hanya terjadi dalam kurun waktu 25 mili detik.

A. Temperatur

Sebagian besar reaksi kimia meningkat akibat peningkatan temperature (lihat Gambar 2.4). Pada

reaksi enzimatik, ketika temperature tertentu dimana kecepatan maksimal reaksi dicapai,

peningkatan temperature akan menurunkan kecepatan reaksi. Penurunan ini diakibatkan karena

sebagian besar protein akan terdanurasi pada suhu panas.

Denaturasi terjadi akibat putusnya ikatan hydrogen dan putusnya ikatan – ikatan yang lemah

lainnya yang membentuk enzim dalam karakter tiga dimensi (lihat gambar). Contohnya adalah

terdenaturasinya protein pada putih telur ketika di panaskan, sehingga putih telur berubah bentuk

dari cair menjadi padat. Perubahan ini menyebabkan struktur dan susunan asam amino pada

enzim menjadi berubah, terutama pada bagian yang aktif. Karena itu kemampuan enzim sebagai

katalisator menjadi hilang.

Gambar 2.4. Pengaruh temperature, pH, konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim

terhadap aktifitas enzim

Page 10: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

10

B. pH

Sebagian besar enzyme memiliki karakteristik tersendiri terhadap pH yang menyebabkan

aktifitas enzim menjadi maksimal. pH ini disebut sebagai pH optimum. Diatas atau dibawah pH

optimum, kecepatan reaksi menjadi menurun (lihat gambar). Kondisi pH yang terlalu ekstrim

akan menyebabkan protein enzyme menjadi tedenaturasi.

C. Konsentrasi substrat

Kecepatan maksimum dari reaksi enzimatik dimungkinkan apabila konsentarsi substrat

berada dalam jumlah yang maksimum. Pada kondisi ini enzim disebut berada pada fase jenuh,

dimana semua bagian katif pada enzim ditempati oleh substrat sehingga kerjanya menjadi

maksimal. Ketika kondisi ini tercapai, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan bermanfaat

karena tidak adanya bagian aktif pada enzim yang masih tersisa untuk melakukan reaksi

enzimatik (lihat gambar 2.4).

D. Konsentrasi enzim

Pada kondisi enzim telah jenuh, semua bagian aktif pada enzim telah dipenuhi oleh

substrat, penambahan substrat akan bermanfaat apabila konsentrasi enzim ditingkatkan.

1.2.3. Reaksi inhibisi

Karena enzim adalah protein, segala penyebab yang dapat merusak struktur tiga dimensi

protein, berarti merusak enzim atau menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Ada beberapa zat

yang dapat menghambat kerja enzim melalui penghambatan bagian tertentu pada enzim. Ada

pula yang melakukan penghambatan pada bagian coenzim atau grup prostetiknya. Beberapa

bagian enzim yang dapat dihambat adalah pada bagian grup sulfyhidril. Grup ini terdapat pada

enzim dari ikatan cysteine. Cysteine adalah asam amino yang mengandung sulfur. Ferricyanida

dapat merombak grup sulfyhidril menjadi disulfida. Contoh dari enzim yang memiliki grup

sulfyhidril yang sangat peka adalah triosa phospat dehydrogenase.

Page 11: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

11

A. Kompetitif inhibisi

Berdasakan mekanisme aksi, inhibisi enzim dibagi menjadi tiga, yakni competitive,

uncompetitif dan non-competitif. Competitif inhibisi adalah kompetisis dengan substrat lain pada

bagian aktif pada enzim. Ini dapat terjadi jika substrat lain memilki bentuk dan struktur kimia

yang hamper sama dengan substrat sesungguhnya (lihat Gamba 2.5). Salah satu contoh untuk

mekanisme ini adalah sulphanilamide (obat sulfa). Para aminobenzoic acid (PABA) adalah

substrat sesungguhnya yang dapat dihambat oleh keberadaan sulphanilamide.

Gambar 2.5. Mekanisme inhibisi dari substrat

Model reaksi kompetitif inhibisi dapat dibuat sebagai berikut:

1. [Enzim] + [Substrat] [Enzim.Substrat] [Enzim] + [Produk]

Reaksi normal tersebut kemudin dihalangi oleh inhibitor, menjadi:

2. [Enzim] + [Inhibitor] [Enzim.Inhibitor]

Jika kandungan substrat sangat sedikit pada reaksi kompetitif inhibisis, maka kecepatan

reaksi menjadi berkurang. Jika kandungan substrat sangat banyak maka kecepatan reaksi dapat

ditingkatkan. Jadi, kompetitif inhibisi dapat diatasi apabila jumlah substrat lebih banyak dari

jumlah inhibitor.

B. Non kompetitif inhibisi

Non competitive inhibisi artinya tidak berkompetisi dengan substrat pada bagian aktif

pada enzim (lihat Gambar 2.6). Akan tetapi dia berfungsi sebagai bagian dari enzim dan karena

itu dia menghambat substrat untuk melekat pada bagian aktif enzim. Non competitif inhibisi juga

bisa bermakna bahwa inhibitor dapat mengikat enzim substrat kompleks. Cyanida, misalnya,

dapat mengikat besi pada enzim yang mengandung besi (iron). Karena itu dia dapat menghambat

kerja enzim. Model dari pada reaksi non kompetitif inhibis dapat dilihat dibawah ini:

1. Enzim+Substrat Enzim.Substrat Enzim + Produk

Page 12: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

12

Kemungkinan pertama dari reaksi non kompetitif inhibisi adalah:

2. [Enzim.Inhibitor] + [Substrat] Enzim.Inhibitor.Substrat] atau

3.[Enzim.Substrat]+ [Inhibitor] [Enzim.Inhibitor.Substrat]

Gambar. 2.6. Reaksi kompetitif inhibisi

C. Unkompetitif inhibisi

Pada reaksi ini inhibitor mengikat enzim substrat compleks dan menghambat

terbentuknya produk. Model reaksinya adalah:

1. Enzim.Substrat + [Inhibitor] Enzim.Inhibitor.Substrat

Pada reaksi uncompetitif inhibisi, jika kandungan substrat sangat sedikit, pengaruh inhibitor

menjadi tidak nampak. Hal ini dapat dipahami karena dengan sedikitnya substrat maka jumlah

enzim substrat yang tebentuk menjadi sedikit pula, sehingga pengaruh inhibitor menjadi tidak

maksimal.

Walaupun inhibitor dapat menghambat kerja enzyme, dalam banyak hal penggunaan

inhibitor sangat bermanfaat bagi manusia. Jadi inhibitor dapat bersifat merugikan dan dapat pula

bersifat menguntungkan. Penggunaan inhibitor sebagai obat telah dilakukan cukup lama. Sebagai

contoh, penggunaan aspirin dapat menhambat kerja enzyme tertentu yang dapat menyebabkan

imflamasi. Dalam beberapa organisme, inhibitor dapat berfungsi sebagai mekanisme umpan

balik. Jika enzyme diproduksi secara berlebihan, untuk satu substansi, maka substansi tersebut

dapat berfungsi sebagai inhibitor yang menyebabkan enzyme berhenti diproduksi.

1.5. Enzim di dalam saluran pencernaan

Proces pencernaan tidak akan mungkin terjadi jika tanpa bantuan enzim. Enzim dalam

saluran pencernaan membantu proses perombakan protein, lemak dan karbohidrat. Enzim juga

membantu proses ekstraksi vitamin dan mineral. Keseluruhan produk yang dihasilkan oleh proses

perombakan oleh enzim akan diserap dan disalurkan ke jutaan cel yang ada dalam tubuh ternak

atau manusia. Karena itu dapat dipastikan bahwa tanpa enzim ternak dan manusia akan mati dan

kekurangan gizi.

Page 13: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

13

Ada beberapa enzim pencernaan yang sangat penting, terutama pada ternak monogastric.

Enzim tersebut adalah protease (perombak protein), lipase (perombak lemak) dan amylase

(perombak pati) atau amylosa. Akan tetapi proses pencernaan tidak hanya merupakan fungsi dari

enzim yang ada dalam saluran pencernaan akan tetapi juga adanya peran enzim yang terdapat

dalam makanan, seperti papain pada pepaya dan bromelain pada nenas. Pada prinsipnya hampir

sebagian besar bahan makanan mengandung enzim, akan tetapi karena process pemanasan berupa

penjemuran, perebusan, pelleting dan process ekstraksi menyebabkan enzim yang ada tersebut

menjadi rusak. Jika enzim tersebut tidak rusak, 75% pencernaan yang terjadi bisa dikontribusi

oleh enzim yang ada dalam bahan makanan. Karena sebagian besar ransum yang dikonsumsi oleh

ternak telah mengalami proses pemanasan yang menyebabkan enzim rusak, maka peran enzim

pencernaan yang terdapat dalam saluran pencernaan menjadi sangat penting.

Di dalam saluran pencernaan, enzim yang diproduksi oleh pankreas memainkan peranan

yang sangat penting hal ini karena terbentuknya nutrisi yang siap diserap dimungkinkan karena

adanya enzim yang diproduksi di pankreas. Organ pencernaan yang terletak dalam duodenum

loop yang membengkokkan duodenum ini memainkan peran tidak hanya dalam mengsekresi

enzim tetapi juga menaikan pH digesta yang datang dari lambung.

Ada tiga mekanisme pengeluaran enzim dari pankreas ke usus halus. Pertama adalah fase

cephalic atau otak, kedua fase gastrik (lambung) dan ketiga fase instestinal (usus). Pase cephalic

menyumbangkan kurang lebih 25% dari respons pangkreas. Ketika hewan atau manusia melihat,

mencium atau merasakan makanan, nervus vagus akan memberikan signal ke pankreas untuk

memberikan respons. Fase gastrik hanya mengkontribusi kurang lebih 10 & dari respons

pankreas. Ketika lambung telah terisi oleh makanan, lambung akan berkontraksi dan enzim di

keluarkan dari pankreas. 50-70% respons pankreas berada pada fase intestinal. Mekanismenya

terjadi akibat adanya bantuan dari hormon yang diproduksi dalam saluran pencernaan seperti

sekretin dan cholecytokinin.

1.5.1. Protease

Beberapa bahan makanan yang mengandung protein adalah dari kacang – kacangan dan hewan.

Tabel 5.1 dibawah menginformasikan tentang bahan makanan sumber protein dan kecernaan

beberapa asam aminonya.

Page 14: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

14

Tabel. 5.1. Bahan makanan sebagai sumber Protein

Bahan makanan Protein (%) Kecernaan di illeum (%)

Protein Lys Meth Cys

Tanaman

Kacang Tanah

Kacang kedele

Kapok

49

46

43

88-91

83-87

61-76

83

91

67

88

92

73

78

82

73

Hewan

Tepung darah

Tepung ikan

Tepung daging

Tepung bulu

88

66

60

87

82-92

86-90

75-80

36-77

86

88

79

66

91

92

85

76

76

73

58

59

B. Enzim pencerna protein (Protease)

Protease adalah enzim yang secara khusus berfungsi untuk merombak protein kedalam

bentuk yang lebih sederhana. Biasanya enzyme protease dapat menghydrolisis sebagian besar

protein sepanjang protein tersebut bukan bagian dari cel hidup. Cel hidup biasanya dilindungi

dari proces penghancuran oleh enzyme karena adanya mekanisme pengambatan (inhibisi).

Didalam pencernaan ada beberapa enzim yang masuk dalam kategori enzim protease. Enzim

tersebut adalah pepsin (lambung), tripsin (pankreas), rennin (lambung), chymotripsin (pankreas)

dan tri dan dipeptidase (usus halus). Protein, didalam saluran pencernaan, akan mengalami

penggumpalan oleh asam lambung. Enzim pepsin, chymotripsin dan trypsin akan merombak

protein menjadi polypeptida dan asam amino bebas. Polypeptida akan dirombak lanjut menjadi

bentuk yang lebih sederhana oleh enzym Carboxypeptidase yang diproduksi oleh pankreas dan

aminopeptidase yang diproduksi oleh usus halus. Produknya berupa sebagian besar asam amino

dan peptida rantai pendek. Perombakan secara lengkap dilakukan oleh beberapa enzim protease

seperti tri dan dipeptidase (usus halus).

Pepsin adalah Enzim yang disekresi oleh cel chief di lambung dalam bentuk pepsinogen (tidak

aktif). Karena adanya sekersi HCl (asam lambung) dai cel parietal maka kondisi lambung

menjadi sangat asam. Kondisi asam inilah yang kemudian mengktifkan pepsinogen menjadi

pepsin. Pepsin adalah endopeptidase, enzim pencerna protein yang memutus ikatan peptida dari

bagian dalam. Pepsin memiliki berat molekul yang lebih rendah dari pepsinogen. Perbedaan ini

diakibatkan karena adanya pelepasan pada bagian penghambat reaksi untuk ikatan peptida oleh

ion hydrogen. Terlepasnya penghambat ini menyebabkan pepsinogen menjadi aktif.

Page 15: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

15

Dari beberapa enzim pencerna protein, enzim ini yang paling banyak diteliti. Terdapat bukti

bahwa enzim ini lebih efektif dalam ikatan grup asam amino tyrosine dan phenylalanine. Proses

hydrolisis protein menjadi asam amino menjadi optimal apabila ph berkisar antara 1.5-2.5,

bergantung dari substrat yang dihydrolisis. Enzim ini dapat menhydrolisis berbagai jenis protein

yang terdapat dialam, kecuali beberapa keratin, protamine, histone dan mucoprotein.

Rennin. adalah enzim yang terdapat dalam lambung binatang mamalia yang masih muda.

Dengan bertambahnya umur, fungsi enzim ini, diduga, diambil alih oleh enzim pepsin dan

chymotrypsin. Enzim ini diaktifkan oleh ion hydrogen dari zymogen atau prorennin. Dalam

bentuk murni, enzim rennin memiliki aktifitas proteolitik pada haemoglobin sebagai substrat

dengan pH optimum sekitar 3.7. Rennin berfungsi sebagai penggumpal susu

Tripsin. Enzim ini disekresi oleh cel acinar pada pankreas dalam bentuk tripsinogen (tidak aktif),

dan kemudian diaktifkan oleh enzim enterokinase yang diproduksi oleh brush border dalam usus

halus. Enzim ini memiliki berat molekul sekitar 24000 dalton, bergantung dari jenis species

dimana enzim ini diproduksi. Rekasi optimum dapat dicapai apabila pH berada pada kisaran 8

bergantung dari subtrat. Pada pH asam aktifitas enzim ini terhenti mendekati nol. Enzim tripsin

juga sangat stabil baik pada saat penyimpanan maupun pada suhu tinggi.

Dalam pengelompokkan enzim, enzim tripsin masuk dalam kategori enzim hydrolase (EC

3.) yang memutus ikatan peptida (EC 3.4.) dari golongan serine protease (EC 3.4.21). Biasanya

enzim ini secara spesifik menghydrolisis ikatan peptida yang mengandung grup arginine dan

lysine dan enzim ini adalah enzim endo peptidase. Tripsin dapat menghidrolisis berbagai jenis

protein, termasuk protein yang tidak dapat dihydrolisis oleh pepsin. Walaupun enzim ini hanya

diproduksi oleh hewan dan manusia, enzim yang mirip tripsin juga diproduksi oleh streptomyces,

dengan ciri khas yakni enzim dapat dihambat oleh tripsin inhibitor dari kacang kedele.

Aktifitas enzim tripsin meningkat sampai 10 kali dengan bertambahnya umur ternak unggas.

Pada umur 1 hari aktifitas enzim ini berkisar 2-4 unit/g kandungan inetstinum dan meningkat

menjadi 30 unit/g pada ayam umur 15-20 hari. Hal yang sama juga ditunjukkan oleh enzim

chimotripsin, meningkat dari 2-5 unit/g pada umur 1 hari menjadi 15-20 unit/g pada ayam umur

15-20 hari.

Chymotrypsin adalah endopeptidase yang disekresi oleh cel acinar di pankreas dalam bentuk

yang tidak aktif (chymotrypsin). Chymotrypsin memiliki berat molekul sebesar 25.000 dalton,

bergantung dari asal enzim tersebut. Enzim ini diaktifkan di dalam usus halus oleh enzim trypsin.

Page 16: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

16

Fungsinya juga mirip dengan trypsin. Enzim ini dipercaya dapat berfungsi sebagai penggumpal

susu dalam saluran pencernaan seperti fungsi enzim rennin dan pepsin. pH optimum untu proses

proteolisis sama dengan pH proteolisis pada enzim trypsin.

Carboxypeptidase adalah enzim exopeptidase, pemutus pada ujung ikatan peptida pada bagian

carboxyl. Enzim ini diproduksi oleg pankreas dalam bentuk zymogen atau procarboxypeptidase

dan kemudian diaktifkan oleh oleh kerja enzim trypsin. Dari namanya, enzim ini membutuhkan

gugus karboxil bebas pada asam aminonya. Kerja enzim ini dapat terhambat akibat dari

keberadaan beberapa unsur seperti; cyanida, sulfida, iodoacetate dan oxalate. Ringkasan dari

sebagian enzim protease dapat dilihat pada Tabel 5.2 dibawah.

Tabel. 5.2. Enzim protease dalam saluran pencernaan

Protease Jenis enzim Diproduksi pH optimum

Pepsin endopeptidase Mucosa lambung 1.5-2.5

Trypsin endopeptidase Cel acinar pankreas 8-9

Rennin endopeptidase Lambung hewan muda 3.7

Carboxypeptidase exopeptidase Pankreas 7.4

Chymotrypsin endopeptidase Cel acinar pankreas 8-9

1.5.2. Amylase

Pati atau amylosa adalah polysaccharide yang dapat dicerna dan berada dialam dalam

jumlah yang berlimpah pada tanaman cereal (lihat Tabel 5.3) . Pati sering dijadikan sebagai

cadangan energy di daun, umbi, biji pada tanaman. Pati adalah homopolysaccharida dan biasanya

terdiri dari amylosa dan amylopektin. Pati adalah polimer glukosa dalam bentuk homo

polysakarida yang diikat oleh ikatan alpha-D-(1-4) (lihat Gambar 5.1), karena itu biasa disebut

alpha glukan. Amylose cenderung berbentuk linear, tetapi beberapa amylosa juga terdapat ikatan

cabang dalam jumlah yang sangat terbatas α-D-(1-6). Amylopektin memiliki berat molekul yang

lebih tinggi dan biasanya berikatan cabang (lihat Gambar 5.2). Pati dari berbagai tanaman

biasanya tersusun dari 30% amylosan dan 70% amylopektin.

Hydrolisis pati dimulai dari dalam mulut dengan adanya enzim amylase. Selama beberapa

saat enzim ini akan bekerja dalam mulut hingga menjadi tidak aktif ketika enzim dan makanan

bergerak memasuki lambung karena pH menjadi sangat asam. Produk dari enzim amylase

didalam mulut dalam bentuk dekstrin dan maltosa. Produk ini dihydrolisis lebih lanjut menjadi

bentuk yang lebih sederhana oleh enzim amylase yang diproduksi oleh pankreas.

Tabel 5.3. Kandungan pati pada berbagai bahan makanan (% bahan kering)

Page 17: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

17

Bahan makanan Pati Serat makanan Cellulosa

Jagung

Wheat

Kacang kedele

Tapioka

Tepung biji kapas

Bungkil kelapa

Bungkil kelapa sawit

Tepung biji bunga matahari

69.0

65.1

2.7

76.8

1.8

1.0

1.1

1.0

10.8

13.8

23.3

10.6

34.0

48.8

60.2

44.8

2.2

2.0

6.2

2.7

9.2

5.4

7.3

12.3

Sumber: Knudsen (1997)

B. Amylase.

Enzim amylase terdiri dari amylase di mulut dan amylase di produksi oleh pankreas.

Enzim amylase dapat berbentuk exoamylase (memutus ikatan pada pati mulai dari ujung ikatan)

dan endoamylase (memutus ikatan pada pati secara acak mulai dari ikatan bagian dalam). Saliva

merupakan produk dari tiga kelenjar yang terdapat dimulut yakni: kelenjar parotid, submaksilaris

dan sublingual. Enzim amylase yang terdapat dimulut sebagian besar diproduksi oleh kelenjar

parotid. Beberapa ternak, seperti kuda, anjing dan kucing, tidak memiliki enzym amylase dimulut

dalam jumlah yang cukup. Hal ini yang kemudian secara alamiah ternak – ternak tersebut lebih

tertarik untuk mengkonsumsi makanan yang tidak terlalu banyak mengandung amylosa. Kuda

lebih menyukai rumput dan anjing dan kucing lebih menyukai daging.

Enzim amylase di mulut biasa disebut Ptyalin. Enzim ini menghydrolisis amylosa,

amylopektin, glycogen dan turunannya berupa dextrin. Beberapa anion seperti CL- dan Br-

berfungsi sebagai aktifator. Amylase menjadi tidak stabil ketika pH berada dibawah 4.5 dan

enzim ini menjadi tidak aktif akibat adanya enzim pepsin. Karena itu enzim ptyalin ini hanya

bekerja dalam waktu singkat di mulut sebelum memasuki lambung dimana pH dan enzim pepsin

mematikan kerja enzim ini. Karena itu ada keraguan apakah enzim ini dapat bekerja maksimal

didalam mulut karena faktanya adalah makanan berada dimulut dalam waktu yang relatif singkat.

Amylase akan bekerja masimal pada pati yang sudah dipanaskan atau dimasak.

Enzym amylase yang diproduksi oleh pankreas disebut diastase atau amylopsin. Kerja

enzim ini mirip dengan ptyalin (amylase di mulut) akan tetapi lebih efektif. Enzim ini

membutuhkan Cl- untuk aktifitasnya. pH optimum untuk aktifitas enzim sekitar 6.9, dengan

kisaran pH 6.5 – 7.2, bergantung substrat yang dihydrolysis. pH optimum untuk kerja enzim ini

adalah 6.9. Didalam usus halus kerja enzim amylase menjadi maksimal karena produk dari enzim

Page 18: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

18

amylase dalam bentuk maltosa segera dirombak menjadi glukosa oleh enzim maltase yang

diproduksi oleh usus halus.

Untuk menghydrolis pati secara sempurna dibutuhkan enzim seperti exomaltase dan endomaltase.

Produk dari hydrolisis enzim exoamylase adalah maltosa, oligosaccharida dan pati dalam ikatan

yang lebih pendek. Enzim glukoamylase akan memotong ikatan glikosidik menjadi produk yang

lebih sederhana yakni glukosa.

Enzim yang masuk dalam kategori endoamylase adalah alpha amylase, isoamylase, pullulanase,

isopullulanase, neopullulanase oligo 1-4 glukosidase dan oligo 1-6 glukosidase. Untuk memutus

ikatan cabang pada amylopektin (ikatan glikosdik 1-6), enzim isoamylase dan pullulanase dapat

secara efektif memutus ikatan tersebut. Pullulanase adalah enzim yang bekerja pada substrat

pullulan, akan tetapi isopullulanase dan neopullulanase memutus ikatan glikosidik 1-4 dari

pulluan.

1.5.3. Lipase

Enzim lipase ditempatkan sebagai enzim ketiga setelah protease dan carbihydrase dalam

perdaganagan dengan pangsa pasar sebesar 5%. Enzim ini terdapat dalam tanaman, hewan dan

mikroorganisme. Enzim lipase atau biasa disebut triacylglycerol acylhydrolase (EC 3.1.1.3),

termasuk dalam golongan Serine hydrolase. Lipase adalah enzim yang menghidrolisis lemak,

ikatan ester pada trigliserida, untuk membentuk asam lemak dan glycerol (lihat Gambar 5.3).

Enzim ini tidak membutuhkan kofaktor.

Enzim lipase dalam saluran pencernaan diproduksi didalam lambung dan oleh pankreas.

Enzim ini dianggap tidak memberikan kontribisi yang penting karena pH optimum dari enzim

lipase yang diproduksi oleh lambung sekitar pH 5.5 -7.5. Kondisi ini tidak ideal didalam lambung

karena pH lambung yang cenderung asam dibawah pH tersebut. Akan tetapi enzim sangat stable

dalam kondisi asam. Walaupun efeknya tidak terlalu maksimal didalam lambung akibat dari

kondisi pH lambung tidak sesuai dengan pH optimum, enzim ini akan berfungsi baik jika

makanan dan enzim bergerak menuju usus halus. Pada usus halus pHnya menjadi mirip dengan

pH optimum yang dikehendaki oleh aktifitas enzim.

Enzim lipase yang diproduksi oleh pankreas biasa disebut steapsin. Enzim ini disekresi

dalam bentuk yang tidak terlalu aktif. Didalam duodenum, steapsin diaktifkan oleh garam

Page 19: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

19

empedu (bile salts), Ca dan peptida tertentu. Garam empedu diproduksi oleh hati dan

Gallbladder. pH optimum dari steapsin adalah 7-8.

Aktifitas hydrolisis glycerida oleh enzim lipase di pankreas bergantung pada (1) berat

molekul asam lemak, (2) tingkat ketidak jenuhan lemak (3) ketersediaan garam empedu, (4)

ketersediaan enzim lipase dan (5) dan mineral sabun. Asam lemak jenuh rantai panjang lebih

bersifat non polar dari asam lemak tak jenuh rantai panjang. Polaritas asam lemak meningkat jika

jumlah ikatan rangkap meningkat dan panjang ikatan menurun. Semakin non polar asam lemak

maka dibutuhkan lebih banyak garam empedu dan phospolipid untuk process emulsifikasi. Asam

lemak jenuh rantai sedang dapat diapsorpsi dalam usus tanpa keterlibatan peran garam empedu.

Ketersediaan garam empedu di yakini dapat meningkatkan kecernaan lemak. Sabun mineral juga

memainkan dalam proces pencernaan lemak. Hal ini dikarenakan beberapa mineral seperti

calcium dan magnesium dapat mengurangi apsorpsi lemak dengan membentuk sabun yang tidak

tercerna.

Di alam, enzim lipase dapat ditemukan dari berbagai sumber dengan tingkat specifitas

yang berbeda. Ada enzim lipase yang spesifik untuk asam lemak rantai pendek, ada yang spesifik

pada asam lemak tidak jenuh tetapi ada juga yang tidak specifik tetapi secara acak memutus

ikatan pada triglicerida. Dari aspek posisi ikatan, ada enzim lipase yang secara khusus memutus

ikatan pada carbon ikatan 1 atau 3 tetapi tidak memutus pada ikatan Carbon pada posisi 2.

1.6. Enzim eksogenous

Cellulose adalah dinding cel utama pada tanaman. Dinding cel tanaman terdiri dari 40-

50% cellulosa. Cellulosa adalah polymer glukosa yang linear dan diikat oleh ikatan beta-D-(1-

>4). Jumlah glukosa unit dalam ikatan cellulosa berkisar 500-14.000 unit glukosa.

Substansi cellulosa ini dicirikan dari ketahanannya terhadap degradasi biologis, rendah

kelarutannya dalam air dan resitant terhadap hydrolisis asam. Cellulosa sering digunakan sebagai

substansi bulking karena kemampuannya mengikat air. Yang membedakan dengan polimer

glukosa pada pati adalah pada ikatannya, yakni pati berikatan alpha dan cellulose berikatan beta.

Cellulosa diyakini tidak tercerna dalam saluran pencernaan monogastric.

Karena sebagian besar bahan makanan ternak terutama makanan ternak dari limbah

pertanian mengandung cellulose dalam koncentrasi yang tinggi. Penggunaan enzim cellulase

akan banyak membantu ternak dalam memotong ikatan yang terdapat pada cellulosa. Pada ternak

Page 20: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

20

monogastrik yang cenderung tidak memiliki enzim cellulase, enzim ini akan sangat membantu

ketika makanan yang diberikan sebagian besar dalam bentuk limbah pertanian.

Untuk dapat menghydrolisis cellulose dibutuhkan beberapa tipe enzim cellulase, seperti:

endocellulase, exocellulase, endoglucanase dan cellobiase. Endocellulase (EC 3.2.1.4)

dibutuhkan untuk memotong ikatan pada cellulose dari dalam secara acak. Hasil proses

hydrolisinya akan menghasilkan beberapa unit cellulosa atau oligo palisaccharida. Unit – unit

cellulosa yang lebih kecil atau oliga sacharida ini akan terus di hydrolysis oleh endo glukanase

hingga kemampuan enzim ini menjadi terhenti akibat semakin kecilnya unit – unita yang

terbentuk.

Dalam saat yang bersamaan, enzim exocellulase (EC 3.2.1.91) juga berperan dalam

process perombakan cellulose menjadi bentuk yang lebih kecil. Unit – unit cellulose yang lebih

kecil. Ezim ini akan memainkan peran dengan jalan memotong ikatan pada bagian ujung dan

memproduksi cellobiosa. Enzim ini biasa juga disebut cellobiohydrolase. Cellobiosa yang

diproduksi akan dipecah lebih lanjut oleh enzim cellobiase (EC 3.2.1.21) menghasilkan glukosa.

Produk akhir monosaccharide dalam bentuk glukosa inilah yang akan diserap dan dimanfaatkan

untuk memenuhi kebutuhan energy.

Glukosa untuk kebutuhan energy dapat diproduksi dengan adanya peran enzim

exoglukanase (EC 3.2.1.74). Enzim ini memotong unit glukosa yang paling ujung pada ikatan

cellulose. Karena itu untuk menghasilkan produk monosakarida yang maksimal atau untuk

memaksimalkan kecernaan cellulose di saluran pencernaan, dibutuhkan sejumlah enzim yang

tersebut diatas.

Di alam, keberadaan cellulose biasanya juga mengikat hemicellulose dalam bentuk

mannan dan xylan. Kondisi ini menggambarkan bahwa penggunaan enzim cellulase tidak hanya

untuk memutus ikatan dalam cellulose tetapi juga ikut memutus ikatan cellulose dengan

hemicelulosa. Ini berarti bahwa hemicellulose menjadi lebih terbuka untuk dihydrolisis dengan

enzim hemicelulase. Dalam industri enzim untuk makanan ternak, enzim cellulase dijual dalam

bentuk kombinasi dengan enzim lain.

Penelitian laboratorium tentang kecernaan cellulase dilakukan oleh Balasubramaian,

1976). Dia menggunakan cellulase sebagai tambahan enzim mannanase untuk mengidentifikasi

karbohidrat pada bungkil kelapa. Dowman (1993) meneliti kecernaan karbohidrat pada bungkil

kelapa sawit. Dia menemukan bahwa kecernaan bungkil kelapa sawit meningkat dari kisaran 46

Page 21: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

21

dan 54 menjadi 54 dan 67%. Penelitian lain menemukan bahwa celullase dikombinasikan dengan

mannanase meningkatkan hydrolysis mannan pada tanaman konjac dan locus bean dari 39 ke

54% untuk tanaman konjac dan dari 16 ke 31% untuk locus bean Penggunaan enzim cellulase

yang dikombinasikan dengan berbagai enzim dapat meningkatkan daya cerna serat makanan pada

makanan yang berbasis bungkil kelapa dan kelapa sawit.

1.6.2. Beta glucanase

Enzim pencerna beta glukan disebut beta glukanase. Beta glukanase digunakan untuk

menghydrolisis β-D-glukan, dimana rangkaian ikatan glukosa diikat oleh ikatan beta pada β (1-4)

dan β (1-3). Glukan pada cereal, misalnya pada barley, diyakini memiliki kemampuan mengikat

air yang tinggi. Karena itu, penggunaan enzim beta glukanase didalam makanan yang

mengandung barley dapat meningkatkan produksi ternak. Berbagai jenis enzim beta glukanase

telah murnikan dari fungi seperti dari species Chocilobolus carbonum, Penicillium phinopilum,

Capsulatum, Trichoderma viride dan Talaromyces emersonii.

Untuk dapat mencerna beta gluka dibutuhkan enzim exo dan endo glukanse. Untuk enzim endo

glukanase, dibagi dalam tiga grup enzim yakni: (1) enzim yang dapat memotong ikatan beta (1-

>4) yang berdekatan dengan ikatan beta (1->3), enzim ini dikenal dengan lichenase

(EC.3.2.1.73). (2) Enzim yang dapat memotong ikatan beta (1->4) selain yang dapat dipotong

oleh lichenase. Enzim ini biasa juga disebut endo cellulase; EC 3.2.1.4). (3) enzim yang dapat

memotong ikatan beta (1->3). Enzim ini biasa disebut laminarinase; EC 3.2.1.39.

Penelitian dengan menggunakan enzim ini telah banyak dilakukan dalam makanan ternak

unggas dan babi. Hasil penelitian mengindikasikan bahwa aktifitas enzim ini ketika ditambahkan

dalam makanan yang dipellet pada suhu 50-95oC untuk kondisioning dan 72-91oC untuk pelleting

menyebabkan aktifitas enzim ini menurun hingga hanya 7% aktifitas enzim yang tersisa. Akan

tetapi temuan dari Esteve Garcia dkk (1997) mengindikasikan bahwa kondisioning dan pelleting

sampai suhu 80oC tidak memberikan dampak pada aktifitas enzim.

Hasil peneilitian tentang enzim ini pada performance ternak mengindikasikan bahwa

penambahan enzim beta glukanse akan dapat meningkatkan bobot badan ayam broiler sebesar

17% (Newman dan Newman, 1987; Esteve Garcia dkk, 1997). Leeson dkk (2000) menambahkan

enzim ini pada makanan berbasis wheat dan menemukan bahwa penambahan enzim glukanse

comercial meningkatkan bobot badan ayam broiler pada umur 35 hari. Diatas umur tersebut,

Page 22: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

22

penambahan enzim ini tidak memberikan manfaat yang significant pada bobot ayam broiler. Hal ini

disebabkan karena kemampuan ayam dewasa dalam menghancurkan xylan lebih baik dibandingkan

dengan ayam muda.

1.6.3. Pentosanase

Pentosanase adalah enzyme pencerna pentosan. Salah satu jenis pentosan adalah xylan.

Xylanase adalah enzyme pencerna xylan. Penggunaan enzyme ini didominasi oleh industry pulp

untuk pembuatan kertas dan pada industry biskuit. Karena banyaknya industry yang

menggunakan enzyme ini maka beberapa merek enzim ini telah hadir dipasar. Enzyme ini

diproduksi oleh berbagai organisme seperti: Trichoderma, Bacillus, Aspergillus, Penicillium,

Aureobasidium dan Talaromyces spp. Enzyme ini juga terdapat pada bahan makanan seperti

dedak padi dan wheat.

Penelitian tentang pengaruh enzyme ini dalam makanan ternak telah banyak dilakukan.

Steenfeld dan Pettersson (2001) melakukan penelitian tentang pengaruh enzyme ini terhadap

kecernaan makanan didalam ileum, viscositas makanan dalam saluran pencernaan dan

pertumbuhan ternak. Hasil dari penelitianya menunjukan bahwa enzim ini dapat meningkatkan

berbagai parameter yang diamati. Metabolisme enrgy juga ditingkatkan ketika enzyme ini

ditambahkan dalam ransum.

Keampuhan enzim xylanase yang digunakan untuk menghydrolisis xylan dipengaruhi

oleh sumber enzim itu diekstraksi. Enzim dari sumber yang berbeda akan memiliki tingkat

keampuhan yang berbeda. Kaichang dkk (2000) membandingkan enzim ini dari berbagai sumber

yang berbeda. Mereka menemukan bahwa xylanase yang di produksi oleh Orpinomyces dan

Trichoderma longobraciatum sangat efektif dalam menghydrolisis xylan yang memiliki panjang

ikatan lebih dari 8 unit xylosa, enzim xylanase dari Aureobasidium pullulans lebih baik dlam

menghydrolisis xylan yang memiliki lebih dari 19 unit xylose sedangkan xylanase dari

Thermatoga maritima efektif menghydrolisis xylan yang memiliki unit xylosa yang lebih

panjang.

Untuk dapat menghydrolisis xylan secara sempurna dibutuhkan berbagai jenis enzim

seperti endo ylanase (EC 3.2.1.8) yang memutus ikatan glikosidik pada xylan bagian dalam.

Enzim arabinupruronosidase (EC 3.2.1.55) dan glukoronidase (EC 3.2.1) dan acetil esterase (EC

3.1.1.5) yang memutus ikatan cabang dan enzim xylodase (EC 3.2.1.37).

Page 23: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

23

Perbedaan strain mikroorganisme juga akan memproduksi enzim dengan tingkat stabilitas yang

berbeda pada temperatur tertentu dengan range 30 – 105oC dan pH tertentu. Sterptomyces ssp,

misalnya, memproduksi xylanase dengan temperatur optimum 50oC dan pH optimum 4.8-10

semenetara bacillus spp memiliki temperatur optimum 75oC dan pH 5 - 9.5.

1.6.4. Beta mannanase

Mannan merupakan cadangan energi pada beberapa spesies palma. Mannan pada bangsa

palma diikat dengan ikatan beta yang biasanya terdapat pada bagian endosperm, seperti pada

kelapa, kelapa sawit dan kurma. Mannan juga terdapat pada bangsa legume seperti pada kacang

kedele dan guar gum. Di alam, karbohidrat berbasis mannan dapat dijumpai baik dalam bentuk

mannan murni, galactomannan ataupun gluco mannan dan galactoglucomannan. Mannan murni

adalah polimer mannose yang 95% mannose. Keberadaan gula sederhana dalam bentuk yang lain

pada sisi samping dari ikatan utama akan mempengarugi penamaanya. Misalnya, jika ikatan pada

sisi samping adalah galactosa maka dia disebut galactomannan, dan jika glukosa disebut

glukomannan.

Mannan terdiri dari dua type yakni mannan type I dan mannan type II. Mannan type I

berbentuk kristal dan memiliki berat molekul yang rendah sedangkan mannan type II adalah

sebaliknya. Mannan pada bangsa palmae cenderung berbentuk mannan type I dan memiliki

jumlah galaktosa unit yang lebih sedikit dibanding dengan mannan pada bangsa legum. Kelapa

memiliki rasio manosa dan galaktosa sebesar 14:1 sedangkan kelapa sawit sebesar 16:1. Unit

galaktosa yang banyak terdapat pada fenugreek dan kurma yakni masing – masing sebesar 1.08:1

dan 2.69:1. asio mannosa dan galaktosa dapat mempengaruhi solubilitas karena mannan murni itu

tidak terlarut dalam air dan semakin banyak molekul galaktosa akan meningkatkan

solubilitasnya.

Beta mannananse telah diisolasi dari berbagai organisme, seperti bakteri, fungi dan

tanaman. Enzim ini memiliki kemampuan menghidrolisis ikatan mannopyranosil, baik dalam

mannan murni, glukomannan maupun galactomannan. Paling tidak ada dua jenis mannanase,

berdasarkan tempat hydrolisis; endo dan exo-mannanase. Exo-mannanase menghidrolysis satu

atau lebih unit mannosa dari ujung ikatan polysaccharida, sementara endo mannanse secara

random memotong ikatan beta mannan dari arah dalam. Produk dari hasil hydrolisisnya dalam

bentuk mannan-oligosaccharida yang kemudian akan dihydrolisis lebih lanjut menjadi manosa.

Page 24: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

24

Ada tiga jenis enzim mannanase yang dibutuhkan untuk menghancurkan ikatan polysaccharida

berbasis mannan. Misalnya pada galactomannan, enzim yang dibutuhkan adalah endo-mannanse

(EC 3.2.1.78), exo-mannanase (EC 3.2.1.25) dan alpha galactosidase (EC 3.2.1.22). Sebuah

penelitian dilakukan oleh Kusakabe dan Takashi (1988) tentang penggunaan endo-mannanase

dari streptomyces untuk menghidrolysis mannan pada kopra. Hasil dari penelitiannya

menunjukkan bahwa 3.3% mannosa, 42% mannobiosa, 20% mannotriosa, 13.3% mannotetrosa

dan 21.4% dalam bentuk lain dihasilkan dari process hyrolysis. Ini mengindikasikan bahwa

penggunaan endo-mannanase hanya dapat memproduksi mannosa dalam proporsi yang kecil. Ini

berarti bahwa hanya sebagian kecil yang dapat diserap dalam saluran pencernaan karena saluran

pencernaan hanya menyerap gula-gula sederhana. Karena itu untuk menghydrolysis lebih lanjut,

exo-mannanase dibutuhkan. Akan tetapi exo-mannanase belum tersedia secara komersial untuk

tujuan penggunaan dalam pakan ternak, akan tetapi baru diarahkan untuk tujuan laboratorium,

karena harganya yang sangat mahal.

Penggunaan kombinasi endo-mannanase dapat mengatasi hal tersebut. Teori ini didukung

oleh suatu fakta bahwa endo-mannanase dari strain mikroorganisme yang berbeda akan memiliki

tingkat keampuhan yang berbeda. Sebuah penelitian dilakukan oleh Tamaru dkk (1995) yang

menemukan bahwa endo-mannanase dari vibrio sp tidak dapat menghydrolisis mannotriosa tetapi

dapat memproduksi mannotriosa. Endo-mannanase dari Streptomyces dapat menghydrolisis

mannotriosa untuk membentuk mannosa dan mannobiosa (Kusakabe dan Takashi, 1988). Karena

itu kombinasi endo-mannanase dari berbagai strain dapat memiliki pengaruh komplementer

dalam menghancurkan ikatan beta mannan.

Penggunaan enzim mannanase dalam makanan ternak menunjukkan hasil yang

menggembirakan. Penelitian tentang enzim ini dengan target beta mannan pada bungkil kelapa

telah dilakukan oleh Pluske dkk (1997). Mereka menemukan bahwa bobot badan dan efisiensi

penggunaan pakan meningkat sementara tingkat kematian ternak menurun dibandingkan dengan

ternak yang tidak mendapatkan enzim beta mannanase. Penelitian serupa dilakukan oleh Sundu

dkk (2006) dan menemukan bahwa kecernaan makanan dan metabolisable energi meningkat.

Penggunaan enzim ini didalam makanan yang berbasis jagung dan kacang kedele telah

dilakukan oleh Jackson dkk (1999) pada ayam petelur. Mereka menemukan bahwa produksi telur

setiap tahun meningkat. Sumber mannan yang akan dihydrolisis mempengaruhi efektifitas enzim.

Mannan dari guar gum sangat sulit dihydrolisis. Daskiran dan Teeter (2001) mencoba

Page 25: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

25

menambahkan enzym ini dalam makanan yang mengandung 1% guar gum, tetapi hasilnya tidak

memuaskan. Ini mungkin disebabkan karena guar gum bersifat sangat viscous (melekat)

walaupun pada konsentrasi yang rendah. Karena itu keberadaannya dalam makanan akan

menghambat proses pencernaan dan absorpsi makanan.

16.5. Phytase

Asam phytate atau phytate adalah lingkaran myo nositol yang mengandung phosphor (P).

Asam phytate biasanya membentuk senyawa phytate mineral yang kompleks dengan berbagai

kation seperti Zn2+, Cu2+, Ni2+, Co2+, Mn2+, Ca2+ dan Fe2+. Karena setiap sudut segi enam

mengikat P, maka asam phytate dianggap sebagai sumber mineral P. Rata – rata bahan makanan

untuk monogastric mengandung 0.25% phytate dari total bahan kering, sebagai contoh: kacang

kedele mengandung 0.39%, tepung biji kapas sebesar 0.84% dan tepung bunga matahari sebsar

0.89% dari bahan kering. Secara umum 70% kandungan P dalam bahan makanan tersimpan

dalam bentuk phytate.

Asam phytate yang berbentuk kompleks dengan mengikat K+ dan Mg2+ dan mungkin

Ca2+ membentuk phytin. Phytin ini disimpan dalam membran protein matrix. Melalui mikroskop

electron, phytin dapat dilihat dalam body protein. Lokasi body protein yang mengandung phytin

sangat beragam. Phytin yang terdapat dalam padi umumnya ditemukan pada lapisan aleurone dan

pada kulit padi (sekam padi). Pada bangsa legum, phytin tersebar secara merata pada biji-bijian.

Phytate diyakini tidak dapat dicerna oleh ternak monogastric atau dicerna hanya dalam

proporsi yang sangat sedikit. Karena itu penyusunan ransum untuk ternaka monogastric dalam

memenuhi kebutuhan akan mineral P tidak dapat dilakukan dengan hanya melihat kandungan

total P dalam makanan. Hal ini karena 70% P dalam makanan ada dalam bentuk phytate yang

hampir tidak tercerna.

Tabel 6.1. Kandungan phytate beberapa bahan makanan

Bahan makanan

Total Phospor Phytate P Phytate dariTotal P

(%)

Jagung

Kacang kedele

Dedak padi

Bungkil kelapa

Bungkil kelapa sawit

Tepung bunga matahari

0.33 (0.26-.34)

0.66 (0.65-.69)

1.64 (1.42-.08)

0.59 (0.59-.60)

0.57(0.55-.58)

1.05 (0.91-.10)

0.24 (0.17-0.29)

0.39 (0.37-0.42)

1.31(1.02-0.79)

0.29 (0.26-0.33)

0.37 (0.33-0.41)

0.58 (0.32-0.89)

72 (66-85)

59 (57-61)

80 (72-86)

49 (43-56)

65 (60-71)

55 (35-81)

Page 26: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

26

Phytase adalah enzim yang menghidrolysis phytate dengan berat molekul berkisar 35 –

700 k Da, bergantung dari sumber phytase.. Dalam tata nama, enzim ini biasa disebut dengan

myo-inositol heksakisphosphate phophohydrolase (EC 3.1.3.8). Phytase, secara umum, dapat

dibagi menjadi dua kategori yakni 6-phytase dan 3-phytase. Penamaan ini berhubungan dengan

lokasi pada awal hydrolysis pada molekul phytate. Jika hydrolisa awal terdjadi pada molekul

phytate nomor 3 maka phytase tersebut dikelompokkan menjadi 3-phytase. Biasanya 6-phytase

terdapat pada tanam-tanaman dan 3-phytase pada bangsa jamur.

Enzim ini pertama kali ditemukan oleh Suzuki dkk dalam penelitian mereka mengenai

hydrolysis dedak padi. Mereka menemukan enzim yang tedapat pada dedak padi yang dapat

menghydrolisys phytate menjadi inositol dan asam orthophosphorat. Enzim ini terdapat pada

tanaman (padi, jagung, kacang kedele, lettuce dan kacang ijo), Bakateri (Bacilllus subtilis, E.coli,

Pseudomonas dan Klebsiella), jamur atau ragi (Aspegillus, Mucor, Penicillium dan Rhizopus)

serta pada saluran pencernaan pada tikus, ayam dan sapi.

Fungsi enzim phytase adalah untuk merubah P dalam bentuk phytate-P menjadi P yang

tersedia bagi ternak. Pada tanaman, pada masa perkecambahan, aktifitas enzim phytase

meningkat sehingga terbentuk phosphate anorganik yang tersedia untuk perkembangan dan

pertumbuhan. Karena enzim ini juga terdapat dalam makanan, phytate yang terdapat dalam bahan

makanan dipercayai telah mengalami proses hydrolisis oleh enzim yang terdapat dalam makanan

dan juga dalam saluran pencernaan. Secara alami, kenyataanya adalah sumbangan enzim yang

dapat dalam makanan dan saluran pencernaan dalam mencerna phytate sangat rendah. Karena itu

penambahan enzym ini dalam ransum menjadi sangat penting.

Penelitian tentang penggunaan enzim ini dalam makanan ternak telah lama dilakukan.

Simons (1990) menemukan bahwa Phospor (P) yang tersedia untuk ternak meningkat dari 50%

ke 65% akibat penambahan enzim phytase sebanyak 1500 phytase unit. Penambahan enzim ini

juga dapat meningkatkan kecernaan protein dan asam amino. Peningkatan kecernaan protein dari

78% menjadi 82% akibat penambahan 1000 phytase unit/kg ransum dan kecernaan asam amino

seperti arginine, threonine dan tryptophane menyebabkan metabolisme energy juga ikut

meningkat (Ravindran dkk, 2001). Kies dkk (2001) menemukan bahwa penambahan 500 phitase

unit/ kg ransum meningkatkan metabolisme energy sebesar 222 kilo Joule/kg ransum.

1.7. Manfaat enzim dalam makanan ternak

Page 27: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

27

1.7.1. Masalah Pemberian pakan ternak dimasa depan

Setiap menit penduduk dunia bertambah sebanyak 24 orang. Pertambahan penduduk yang

cepat diperkirakan akan terjadi diwilayah Afrika, Pasifik Selatan, Amerika Latin dan Asia

termasuk Indonesia. Pertambahan ini mengharuskan adanya pertambahan bahan makanan untuk

manusia, jika tidak, akan lebih banyak penduduk dunia menderita kekurangan gizi. Lebih dari

800 juta penduduk dunia diduga menderita kekurangan gizi saat ini.

Peningkatan produksi bahan makanan dapat disuplai dari tanaman dan ternak serta ikan.

Karena itu peningkatan produksi dari ketiga sumber tersebut dimasa depan menjadi sebuah

keharusan untuk memberi makan penduduk dunia yang terus bertambah. Masalahnya, setiap

menit sekitar 8 hektar tanah pertanian dikonversi untuk tujuan non-pertanian. Data tentang

produksi cereal dan biji – bijian kita sebagai sumber makanan dalam kurun dua dekade terakhir

cenderung statis. Ini mengindikasikan bahwa persoalan kita sekarang dan masa yang akan datang

adalah kekurangan makanan untuk konsumsi manusia. Data ini mengingatkan kita pada teori

Maltus tentang penambahan makanan yang bergerak seiring dengan deret hitung dan

perkembangan populasi manusia yang berkembang seiring dengan deret ukur.

Persoalannya akan semakin parah jika kita melihat adanya upaya gencar pada dua dekade terakhir

ini untuk mengubah energy yang dari nabati menjadi bioenergy (fuel) sebagai pengganti bahan

bakar minyak. Sebagai contoh jagung telah menjadi komoditas utama di Amerika Serikat untuk

sumber bioenergi.

Kebutuhan akan bahan bakar minyak (BBM) sebagai sumber energy dunia terus bergerak

naik. Ironinya, stock BBM dunia yang masih tersisa terus menipis dan diperkirakan akan habis

dalam waktu yang tidak terlalu lama. Jagung kemudian menjadi pilihan diberbagai Negara,

terutama Amerika serikat untuk mengganti sumber energy. Sejak tahun 1980an, Amerika serikat

mencanangkan untuk mengganti kebutuhan energinya dari BBM ke ethanol dari jagung. Sebagai

Negara yang mengkonsumsi 30% BBM dunia, Amerika terus melakukan konversi jagung

menjadi ethanol secara besar – besaran. Pada tahun 2006, Amerika serikat telah memiliki hampir

100 perusahaan yang bergerak dalam industry ethanol dan diperkirakan mengkonversi 25 juta ton

jagung menjadi ethanol pada tahun tersebut.

Persoalan lain adalah adanya fakta bahwa populasi ternak dunia terus meningkat.

Peningkatan populasi ini akan berdampak pada peningkatan akan kebutuhan makanan untuk

ternak (feed). Peningkatan ini akan dipercepat karena adanya peningkatan konsumsi protein

Page 28: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

28

hewani perkapita pertahun. Bahan makanan nabati yang terbanyak digunakan adalah jagung

berkisar 50-70% dalam penyusunan ransum ternak monogastrik.

Sekitar 650 juta ton pakan ternak diproduksi setiap tahun. Dengan asumsi 60%

kandungan pakan tersebut adalah jagung, dibutuhkan sekitar 400 juta ton jagung setiap tahun.

Karena itu bisa dibayangkan dengan produksi jagung dunia sebesar 700 juta ton setiap tahun,

lebih dari 50% produksi tersebut diserap untuk kebutuhan ternak. Ketiga, jagung sebagai

makanan manusia (food). Untuk fungsi ini tidak ada data yang dipublikasikan, tetapi jumlahnya

dapat diprediksi cukup besar karena adanya etnis tertentu yang menjandikan jagung sebagai

makanan pokoknya atau sebagai makanan pelengkap.

Kondisi kekinian mengindikasikan bahwa stok jagung saat sekarang sudah berada dalam

kondisi memprihatinkan “alarming”. China yang berpenduduk 1.3 milyar saat ini akan

membutuhkan sekitar 600 juta ton makanan ternak atau setara dengan 350 juta ton jagung ketika

penduduknya mencapai 1.5 milyar. Pada tahun 2010, Amerika membutuhkan sekitar 140 juta ton

jagung untuk dikonversi menjadi bioenergy. Hampir pasti, pada tahun 2015, dunia tidak akan

sanggup mensuplai kebutuhan tersebut.

Melihat tiga kepentingan akan bahan makanan nabati sebagai makanan manusia (food),

sebagai sumber enrgi (fuel) dan sebagai makanan ternak (feed), maka fungsi bahan makanan dari

tanaman sebagai makanan ternak mesti dikorbankan karena dia tidak secara langsung

bersentuhan dengan kebutuhan manusia. Karena itu problem besar industri makanan ternak masa

depan adalah kekurangan bahan makanan konvesional (yang umum digunakan) untuk kebutuhan

ternak. Untuk dapat bertahan diera masa depan, industri makanan ternak serta peternak harus

menggunakan bahan makanan limbah pertanian atau bahan makanan non-konvensional lainnya

yang tersedia dalam jumlah yang berlimpah, tidak bersaing dengan manusia, murah dan tersedia

secara lokal.

Beberapa bahan makanan alternatif yang tersedia banyak di Indonesia dan merupakan

limbah pertanian menjadi pilihan, misalnya bungkil kelapa, dedak padi dan bungkil kelapa sawit.

Persoalannya, penggunaan bahan makanan limbah dalam makanan ternak sering menyebabkan

pertumbuhan ternak terganggu dan produksi ternak menurun. Hal ini disebabkan karena secara

fisik dan secara nutrisi, limbah pertanian memiliki kualitas yang rendah. Secara fisik, bahan

makanan limbah pertanian cenderung bersifat bulki dan memiliki kemampuan mengikat air yang

tinggi (lihat Tabel dibawah). Kedua sifat fisik ini menyebabkan penurunan konsumsi pakan yang

Page 29: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

29

pada gilirannya tidak akan memaksimalkan produksi (Kyriazakis dan Emmans, 1995). Secara

nutrisi, bahan makanan limbah pertanian memiliki kecernaan yang rendah, serat kasar yang tinggi

dan biasanya mengandung anti nutrisi. Karena itu problem kedua pemberian pakan pada ternak

utamanya ternak monogastrik dimasa depan adalah mendapatkan data tentang bahan makanan

limbah baik data fisik maupun nutrisi serta mencarikan upaya yang tepat untuk meningkatkan

kualitasnya.

Tabel 7.1. Bulk densitas dan kemampuan mengikat air beberapa bahan makanan limbah

pertanian

Bahan makanan

Bulk densitas (g/cc) KMA (g air/g makanan)

Tanpa

modifikasi

Digiling (0.5

mm)

Digiling

(0.5 mm)

Digiling (0.5

mm)

Konvensional:

Gandum

Jagung

Kacang kedele

0.72

0.69

0.73

0.66

0.56

0.58

2.49

1.71

2.77

3.29

1.94

3.30

Limbah:

Bungkil kelapa

Bungkil sawit

Millrun

0.56

0.67

0.56

0.59

0.57

0.49

4.14

2.93

4.16

4.69

3.52

6.64

KMA: kemampuan mengikat air; Sumber: Sundu dkk (2006)

Ada beberapa strategi untuk meningkatkan kualitas bahan makanan limbah pertanian

untuk ternak. Strategi ini dapat dikelompokkan dalam dua tujuan yakni untuk meningkatkan

pemanfaatan protein pada bahan makanan limbah protein yang kaya akan protein dan untuk

meningkatkan pemanfaatan akan energi pada bahan makanan limbah yang kaya akan karbohidrat.

Strategi tersebut dapat dilihat pada Tabel dibawah ini.

Tabel 7.2. strategi meningkatkan pemanfaatan protein dan energi

Tujuan Strategi

Peningkatan pemanfaatan

protein

- penggunaan asam amino sithesis

- Menyusun ransum berdasarkan protein tercerna melalui

konsep protein ideal.

- Penambahan enzim protease dan enzim phytase

- Pengelolaan bahan makanan

Peningkatan pemanfaatan

energi

- Penggunaan enzim pencerna karbohydrat

- Pengelolaan makanan baik melalui pelleting maupun

pembasahan makanan

Page 30: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

30

Dari Tabel 7.2. diatas terlihat peran enzim dapat meningkatkan pemanfaatan energi dan

protein secara khusus. Karena itu penambahan enzim dalam makanan ternak menjadi solusi

masalah pemberian pakan ternak dimasa depan. Ketersediaan enzim yang sangat beragam

dipasar, akan memudahkan upaya peningkatan kualitas bahan makanan yang sesuai dengan

bahan makanan yang digunakan untuk ternak.

1.7.2. Enzim dan produksi ternak

Penggunaan enzim dalam makanan ternak diperkenalkan pada era 1980an. Dalam kurun

waktu 20 tahunan, penggunaan enzim dalam makanan ternak perlahan mulai diakui manfaatanya.

Diperkirakan 20% produk makanan ternak dunia telah menggunakan enzim, sedangkan di

Inggris, penggunaan enzim dalam industri makanan ternak telah meningkat dari 0 pada tahun

1988 menjadi sekitar 95% di tahun 1993. Peningkatan penggunaan enzim dalam makanan ternak

untuk memperbaiki mutu pakan disebabkan karena enzim adalh produk alami yang tidak

berbahaya baik pada ternak maupun pada manusia.

Secara umum, penggunaan enzim dalam makanan ternak dimaksudkan untuk:

(1) Menghancurkan ikatan – ikatan khusus yang tidak dapat dihancurkan oleh enzim – enzim

pencernaan, terutama pada ternak monogastric.

(2) Menghancurkan anti nutrisi yang dapat menyebabkan menurunnya penyerapan nutrisi dalam

saluran pencernaan.

(3) Meningkatkan peluang nutrisi untuk melakukan kontak dengan enzim pencernaan melalui

penurunan viskositas (melekat seperti lem) makanan dalam saluran pencernaan.

(4) Sebagai supplement bagi enzim – enzim pencernaan, terutama pada ternak yang masih muda

(Dingle, 1995 dan Lopez, 2000).

Kajian penggunaan enzim pada makanan ternak telah meningkatkan pemahaman kita

terhadap mekanisme kerja enzim dalam saluran pencernaan ternak. Ada tujuh aspek yang harus

diperhatikan yang harus diperhatikan dalam menngunakan enzim untuk mengoptimalkan

produksi. Ketujuan hal tersebut adalah: type enzim, spesifitas untuk substrat, jumlah enzim yang

harus digunakan, potensi enzim, type substrat, konsentrasi dari substrat pH dan tempertur

(Dingle, 1995).

Penggunaan enzim dalam makanan ternak telah dilakukan hampir disemua species ternak

dengan beragam bahan makanan ternak. Akan tetapi penggunaan yang umum dilakukan adalah

Page 31: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

31

enzim untuk ternak monogastrik dengan ransum berbasis cereal dan legum seperti pada ransum

berbasis jagung, kacang kedele dan sorgum. Untuk bahan makan tersebut, enzim eksogenous

berhasil meningkatkan mutu pakan (lihat tabel). Penggunaan enzim pada sorghum, kacang kedele

dan wheat lebih diarahkan untuk menghancurkan anti nutrisi pada bahan makanan tersebut.

Kacang kedele mengandung galacto mannan, wheat mengandung pentosan dan shorgum

mengandung beta glukan yang kesemuanya diidentifikasi sebagai anti nutrisis pada bahan

makanan tersebut.

Tabel 7.3. Penggunaan enzim dalam ransum ayam broiler

Basis makanan enzim Bobot badan umur Jagung- kedele + 812 3 minggu Jagung - kedele - 844 3 minggu Wheat – Barley + 589 3 minggu Wheat - Barley - 612 3 minggu

Peningkatan kualitas bahan makanan limbah melalui penambahan enzim juga telah

dilakukan dan memperlihatkan hasil yang menggembirakan. Penggunaan limbah pertanian

berupa bungkil kelapa dan bungkil kelapa sawit dengan menggunakan enzim beta mannan dan

multi enzim dapat meningkatkan pertambahan bobot badan sekitar 3-9% pada ayam pedaging

yang dipelihara selama tiga minggu. Peningkatan ini juga disertai dengan adanya peningkatan

keseragaman bobot badan ayam. Hala yang sama juga diperlihatkan pada ayam yang diberi

makan dengan bahan makanan limbah pertanian dari dedak padi dan bungkil kelapa. Peningkatan

ini disebabkan karena adanya peningkatan kecernaan makanan akibat peran enzim (lihat tabel).

Tabel 7.4. Enzim pada ransum berbasis limbah pertanian pada ayam broiler

Basis makanan enzim Bobot badan

(g)

umur kecernaan

Bungkil kelapa + 2623 45 hari 68.9 %

Bungkil kelapa - 2719 45 hari 70.9 %

Bungkil sawit + 805 21 hari 69.8

Bungkil sawit - 807 21 hari 72.1

Ada beberapa methode penambahan enzim sebagai supplement dalam makanan ternak.

Enzim dalam bentuk powder dapat langsung ditambahkan dalam makanan. Karena beberapa

enzim mungkin tidak stabil pada suhu panas, maka penggunaan enzim yang dicampurkan

langsung kedalam ransum sebelum dibuat pelet akan berdampak pada menurunnya atau

hilangnya aktifitas enzim. Ini akan mengurangi keampuhan enzim dalam meningkatkan mutu

Page 32: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

32

ternak. Karena itu penggunaan enzim dalam bentuk cair lebih disukai oleh industri makanan

ternak. Penggunaannya dilakukan setelah proses pembuatan pellet dilakukan untuk menghindari

pemanasan selama proses pembuatan pellet.

Saat ini industri makanan ternak terus melakukan perbaikan mutu enzim yang diproduksi

melalui perbaikan genetik dari strain mikroba yang digunakan untuk memproduksi enzim dan

melalui identifikasi strain baru yang lebih efisien. Enzim yang diproduksi tidak hanya memiliki

kemampuan yang lebih dalam merombak substrat tertentu, tetapi juga memiliki kemampuan

dalam menghydrolysis substrat yang beragam serta tahan terhadapa suhu panas.

1.7.3. Enzim dan Kesehatan ternak

Walaupun terapi kesehatan dengan menggunakan enzim telah dikenal sudah cukup lama,

ratusan bahkan ribuan tahun silam, tetapi mekanisme kerja dari enzim untuk fungsi kesehatan

belum cukup lama diketahui. Orang Indian di Amerika Selatan menggunakan daun pepaya untuk

proses pencernaan dan pengobatan. Daun pepaya mengandung enzim papain. Karena itu

pengobatan dengan menggunakan daun pepaya diyakini karena adanya peran enzim papain ini.

Pada awal tahun 1900 an seorang ahli embriology dari Scotlandia melakukan penelitian dan

menemukan bahwa placenta memiliki sifat seperti sel kanker dan berhenti berkembang pada hari

ke 56 pada kehamilan manusia. Menariknya dia menemukan bahwa saat bersamaan dengan

berhentinya perkembangan placenta, fungsi pankreas fetus mulai bekerja. Dia kemudian

menyimpulkan bahwa pankreas dari fetus mengeluarkan sesuatu yang menyebabkan placenta

berhenti berkembang dan dia menduga zat tersebut juga dapat berfungsi menghentikan

perkembangan kanker. Belakangan diketahu bahwa yang dikeluarkan oleh pankreas adalah enzim

berupa enzim protease.

Setelah temuan tersebut banyak ahali yang memfokuskan penelitiannya pada bidang

terapi enzim ini. Beberapa diantaranya adalah: Dr Max`Wolf , Dr Francis Pottenger dan Dr

Edward Howell. Dr Francis Pottenger meneliti dengan memberikan makan kucing dari makanan

yang dimasak dan tidak dimasak dan susu yang tidak di pasteurisasi. Dia menemukan bahwa

kucing yang menkonsumsi makanan yang dimasak dan susu yang dipasterurisasi menderita

diabetes dan masa hidup lebih pendek.

Page 33: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

33

Penggunaan enzim dalam makanan ternak untuk tujuan kesehatan juga telah banyak

dilakukan terutama untuk tujuan – tujuan kesehatan saluran pencernaan. Penggunaan mineral

tertentu untuk merangsang dan meningkatkan pembentukan enzim tertentu yang berfungsi

sebagai antioksidan juga sudah di aplikasikan.

Faeces yang basah dalam pemeliharaan ternak unggas akan menyebabkan peningkatan

produksi gas amonia dan meningkatnya populasi lalat. Ini akan menyebabkan kesehatan ternak

terganggu, stress meningkat dan kualitas udara menurun serta mempengaruhi kesehatan pekerja

kandang. Penggunaan enzim dapat mengurangi kandungan nitrogen dalam faeces yang pada

akhirnya akan mengurangi produksi ammonia. Enzim juga dapat menurunkan kandungan air

dalam faeces atau ekskreta. Tabel 7.5. menunjukkan bahwa penggunaan enzim dapat mengurangi

kandungan air feces sekitar 17-24%. Hal yang sama juga ditemukan bahwa enzim dapat

mengurangi pembuangan protein melalui peningkatan kecernaan protein.

Tabel .7.5. Enzim dan kandungan air feces

Ransum Kandungan air

faeces (%)

Kecernaan

Protein (%)

Viskositas

(cP)

Tanpa enzim 65.5 64.8 2.22

Gamanase 54.4 68.9 2.15

Mannanase 50.1 70.0 2.14

Penggunaan enzim untuk ternak juga dapat mengurangi penyakit yang disebabkan oleh

koksidia atau penyakit koksidiosis. Hal ini dikarenakan adanya perubahan mikroba dalam saluran

pencernaan. Morgan dan Bedford (1995) melaporkan bahwa ayam yang diberi enzim glycanase

dan di dinfeksi dengan bibit penyakit koksidiosis hanya menyebabkan penurunan bobot badan

sebesar 30% dibanding dengan ayam yang tidak mendapatkan enzim dengan penurunan bobot

badan sebesar 52%. Penggunaan enzim mannanase juga pada makanan dapat mempertahankan

bobot badan ayam setara dengan ayam yang tanpa dikontaminasi dengan penyakit, sementara

ayam yang diberi makanan tan tambahan enzim menyebabkan penurunan bobot badan sebesar

21% dan penurunan efisiensi penggunaan pakan sbesar 18%. Tingkat kematian ternak ayam juga

sangat tinggi pada ayam yang diberi makanan tanpa ditambahkan dengan enzim.

Mekanisme kerja dari pada enzim untuk mengurangi kejadian penyakit saluran

pencernaan adalah dengan cara mengurangi suplai makanan untuk bakteri pathogen dalam caeca.

Pengurangan suplai makanan ini diakibatkan karena lebih banyak nutrisi yang tercerna akibat

Page 34: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

34

bantuan enzim. Nutrisi yang tercerna tersebut kemudian diserap diusus halus. Dengan kurangnya

suplai makanan maka pertumbuhan bakteri pathogen menjadi tidak maksimal dan perkembang

biakannyapun menjadi terganggu.

1.7.4. Enzim dan lingkungan

Intensifikasi peternakan terutama perunggasan dan ternak babi yang terjadi dihampir

sebagian besar negara menyimpan banyak persoalan lingkungan akibat dari besarnya produksi

kotoran. Kotoran yang dibuang merupakan akumulasi dari bahan makanan yang tidak tercerna

plus mikroba saluran pencernaan. Produksi faeces dari ternak setiap tahunnya sangat besar. Ini

akan berdampak pada masalah lingkungan. Sebagai contoh, produksi daging unggas (ayam dan

kalkun) dunia pada tahun 2000 berkisar 38 juta ton pada tahun 1999. Jika konversi ransum

unggas berkisar 1.8, maka diperkirakan makanan dibutuhkan sebesar 68 juta ton pertahun.

Dengan tingkat kecernaan 80%, maka faeces unggas yang dibuang setiap tahun berkisar 13.6 juta

ton. Produksi faeces unggas yang tinggi ini akan berdampak kepada masalah lingkungan.

Beberapa unsur mineral yang ada dalam kotoran ternak telah membuat resah banyak

pemerhati lingkungan karena sudah berada pada ambang membebani lingkungan. Mineral posfor

misalanya. Tingginya kandungan mineral ini dalam kotoran ternak bisa dipahami karena 60-70%

phospor yang dalam bahan makanan berada dalam bentuk phytate yang tidak tercerna oleh

unggas. Karena itu, mineral ini tidak akan dimanfaatkan oleh ternak tetapi dibuang dalam

kotorannya. Kondisi ini akan mengakibatkan keseimbangan mineral dalam tanah menjadi

terganggu. Kontaminasi mineral lain pada air dan tanah yang juga sudah sayup-sayup terdengar

adalah mineral Zn dan Cu. Ini diakibatkan karena kedua mineral tersebut digunakan dalam

ransum biasanya dalam bentuk ZnO dan CuSO4. Kasus di Kanada dimana di beberapa sumur

telah mengandung ZnO pada level yang membahayakan disinyalir sebagian dikontribusi oleh

industri peternakan. Kondisi ini akan semakin fatal manakala upaya prefentif tidak lakukan akibat

semakin berkembangnya industri peternakan.

Tingginya buangan mineral dalam kotoran, paling tidak disebabkan oleh dua hal.

Pertama, kandungan mineral dalam ransum sebagian besar dalam bentuk yang tidak tercerna.

Ambil contoh, kandungan Posfor dalam makanan biasanya dalam bentuk phytate yang tidak

tercerna. Kedua, penambahan mineral dalam ransum sering tanpa memperhitungkan kandungan

mineral dalam bahan makanan. Karena itu dalam banyak kasus, mineral yang diberikan melebihi

Page 35: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

35

dari mineral yang dibutuhkan oleh ternak. Dampaknya, lebih banyak mineral yang dibuang dalam

bentuk kotoran.

Menengok dua penyebab dari tingginya kandungan mineral dalam kotoran yang

berimplikasi pada beban lingkungan, dibutuhkan upaya untuk mereduksi penggunaan level

mineral dalam ransum. Walaupun masih dalam tahap penggodokan, Uni Eropa akan

menggelidingkan regulasi tentang pembatasan penggunaan mineral dalam ransum sebagai upaya

menyahuti persoalan lingkungan. Pertanyaanya, apakah pengurangan level mineral dalam ransum

tidak akan mengurangi performans ayam pedaging ?. Kalau tidak, sampai seberapa besar

pengurangan tersebut dapat ditolerir ?

Solusi yang dapat dipertimbangkan kalau kita mau mereduksi mineral ransum tanpa

mereduksi performans ternak. Pertama adalah dengan memanfaatkan sumber mineral makanan

secara maksimal. Ini dapat dilakukan dengan menggunakan produk enzim yang mengandung

phytase. Enzim ini bertujuan untuk meningkatkan ketersediaan mineral Posfor untuk ternak.

Kegunaan lain adalah kecernaan beberapa mineral lain seperti mg, Ca dan Zn dapat ditingkatkan

plus kecernaan protein, peningkatan energy metabolisme dan inositol yang bermanfaat untuk

pertumbuhan.

Intisari

Enzim adalah katalisator yang dapat mempercepat terjadi reaksi tetapi dia sendiri tidak

bereaksi. Enzim telah digunakan untuk beragam industri, termasuk industri pakan ternak.

Penggunaan enzim pada pakan ternak dapat meningkatkan kecernaan pakan, menurunkan

viskositas digesta dan pada akhirnya meningkatkan jumlah nutrisi yang dapat dimanfaatkan

untuk pertumbuhan dan produksi. Dengan berkurangnya feces yang dibuang akibat dari

penambahan enzim, maka lingkungan menjadi lebih baik.

Evaluasi

1. Apa yang dimaksud dengan enzim?

2. Jelaskan beberpa fungsi enzim ?

3. Sebutkan jenis jenis enzim eksogenous yang sering dipake dalam pakan ternak?

4. Bagaimana mekanisme kerja enzim ?

Page 36: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

36

Daftar Pustaka

Adler-Nielsen, J. Protease (1993). Protease. Dalam Buku:Enzymes in Food processing. Edisi

ketiga. Editor: Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New York.

Acamovic, T. (2001). Commercial application of enzyme technology for poultry production.

World's Poultry Science Journal, 57: 225-242.

Bigels R. (1993). Carbohydrase. Dalam Buku:Enzymes in Food processing. Edisi ketiga. Editor:

Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New York.

Bohager, T. (2006). Enzymes: What the experts know, One wold Press, USA.

Brown, R.J. (1993). Dairy products. Dalam Buku:Enzymes in Food processing. Edisi ketiga.

Editor: Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New York.

Cantarow, A. dan Schepartz, B. (1954). Biochemistry. W.B. Saunders Company. USA.

Choct, M. 1996. The role of feed enzymes in animal nutrition towards 2000. Proceedings of the

XX World's Poultry Congress, 2: 125-133.

Choct, M. (1997). Feed non-Starch polysaccharides: chemical structures and nutritional

significance. Feed Milling International, June, pp: 13-26.

Classen, H. L. and Bedford, M. R. (1999). The use of enzymes to improve the nutritive value of

poultry diets. In: Recent Developments in Poultry Nutrition 2.Nottingham University

Press, United Kingdom, pp. 285-308.

Daskiran, M. and Teeter, R. G. (2001). Effect of endo-ß-D-mannanase (Hemicell@)

supplementation on growth performance of two week -old broilers fed diets varying in

betha mannan content. Animal Science Research Report.

Daskiran, M. and Teeter, R. G. (2001). Effect of endo-ß-D-mannanase (Hemicell@)

supplementation on growth performance of two week -old broilers fed diets varying in

betha mannan content. Animal Science Research Report.

Dingle, J. G. (1995). The use of enzymes for better performance of poultry. Queensland Poultry

Science Symposium, 4 (14): 1-10. The University of Queensland, Gatton.

Dowman, M. G. (1993). Modification to the neutral detergent cellulase digestibility method for

the prediction of the metabolizable energy of compound feedstuffs containing palm kernel

meal. Journal of the Science Food and Agriculture, 61:327 – 331.

Esteve-Garcia, E., Brufau, J., Perez-Venrell, A.M., Miquel, A. Dan Duven, K. (1997).

Bioefficacy of enzyme preparations containing beta glucanase and xylanase activities in

broiler diets based on barley or wheat, in combination with flavomycin. Poultry Science,

76:1728-1737.

Farrell, D. J. and Martin, E. (1993). Feed enzymes in poultry nutrition: Recent findings. Recent

Advances in Animal Nutrition in Australia, The University of New England, Armidale,

Australia, pp: 266-276.

Filler, K. (2001). The newest old way to make enzymes. Feed Mix, 9: 27-29.

Page 37: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

37

Filler, K. (2000). Production of enzymes for the feed industry using solid state fermentation.

Dalam buku : Biotechnology in the feed industry, Proccedings of Alltech’s 16th. Editors:

T.P. Lyons dan K.A. Jackues. Nottingham Press, Inggris.

Jackson, M. E., Fodge, D. W. and Hsiao, H. Y. (1999). Effects of ß-mannanase in corn soybean

meal diets on laying hen performance. Poultry Science, 7: 1737-1741.

Kaichang, L., Azadi, P., Collins, R., Tolan, J., Kim, J. S. and Eriksson, K. E. L. (2000).

Relationships between activities of xylanases and xylan structures. Enzyme and Microbial

Technology, 27: 89-94.

Kies, A. K., Van Hemert, K. H. F. and Sauer, W. C. (2001). Effect of phytase on protein and

amino acid digestibility and energy utilisation. World's Poultry Science Journal, 57: 109-

126.

Knusen, K.E.B. (1997). Carbohydrate and lignin contents of plant materials used in animal

feeding, Animal Feed Science Technology, 67: 319-338.

Leeson, S., Caston, L., Kiaei, M. M. and Jones, R. (2000). Comercial enzymes and their

influence on broilers fed wheat and barley. Journal Applied Poultry Research, 9: 242-251.

Lyons, T. P. (2002). Navigating from niche markets to mainstream: A feed industry kakumei. In

Proceedings of Alltech's 16 th Annual Asia - Pasific Lecture Tour.Altech.

Lyons, T. P. (2006). The road a head. In Proceedings of Alltech's 20 th Annual Asia - Pasific

Lecture Tour.Altech.

Newman, R. K. and Newman, C. W. (1987). ß-glucanase effect on the performance of broiler

chicks fed covered and hull-less barley isotypes having normal and waxy starch. Nutrition

Reports International, 36: 693-699.

Nokes, S.E. (1999). Enzyme production using surface culture fermentation. Dalam buku :

Biotechnology in the feed industry, Proccedings of Alltech’s 16th. Editors: T.P. Lyons dan

K.A. Jackues. Nottingham Press, Inggris.

NRC. (1994). Nutrient requirements of Poultry. National Academic Press, Washington DC.

Parkin. K.L. (1993). General characteristics of enzyme. Dalam Buku:Enzymes in Food

processing. Edisi ketiga. Editor: Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New

York.

Pluske, J. R., Moughan, P. J., Thomas, D. V., Kumar, A. and Dingle, J. G. (1997). Releasing

energy from rice bran, copra meal and canola in diets using exogenous enzymes. In: 13th

Annual symposium Alltech, pp. 81-94.

Simons, C. M., Versteegh, H. A. J., Joengbloed, A. W., Kemme, P. A., Slump, K. D. B., Wolters,

M. G. E., Beudeker, R. F. and Verschoor, G. J. (1990). Improvement of phosphorous

availability by microbial phytase in broilers and pigs. British Journal of Nutrition, 64: 525-

540.

Steenfeldt, S. and Pettersson, D. (2001). Improvements in nutrient digestibility and performance

of broiler chickens fed a wheat- and rye-based diet supplemented with enzymes. Journal of

Animal and Feed Science, 10: 143-157.

Page 38: Proses Pembelajaran 7. Enzim - Universitas Tadulako

38

Sproessler, B.G. (1993). Milling and baking. Dalam Buku:Enzymes in Food processing. Edisi

ketiga. Editor: Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New York.

Sundu, B. (2006). Utilization of Palm kernel and copra meal by poultry. University of

Queensland. Australia.

Sundu, B., Kumar, A. dan Dingle, J. (2006). Response of Broiler Chicks Fed Increasing levels of

Copra Meal and Enzymes. International Journal of Poultry Science, 5: 13-18.

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2008). The effect of crumbled copra meal and enzyme

supplementation on broiler growth and gastrointestinal development. International Journal

of Poultry Science, 7: 511-515

Sundu, B., S. Bahry and H.B Damry, (2012). Effect of mannanases predigested palm kernel meal

in the diets on nutrient digestibilities and broiler performance. The 2nd International

seminar on Animal Industry, Agricultural University, Bogor Indonesia.

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2005). Responce of birds fed increasing levels of palm

kernel meal supplemented with different enzymes. Proc. Australian Poultry Science

Symposium, 17: 227-228

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2005). Growth pattern of broilers fed a physically or

enzymatically treated copra meal diet. Proc. Australian Poultry Science Symposium, 17:

291-294

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2004). The effects of levels of copra meal and enzymes on

bird performance. Proc. Australian Poultry Science symposium, 16:52-54.

Sundu, B. And Dingle, J. (2003). Use of enzymes to improve the nutritive value of palm kernel

meal and copra meal. Queensland Poultry Science symposium, 11:1-15.

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2005). The effect of particle size of pelleted copra meal in

broiler diets with or without enzymes. Recent Advances in Animal Nutrition in Australia,

15: 16A

Sundu, B., Kumar, A. And Dingle, J. (2006). Performance of broilers fed the palm kernel meal

diet supplemented with different enzyme products. International seminar on tropical

animal production. Pp: 389-395.

Villettaz, J.C. (1993). Wine. Dalam Buku:Enzymes in Food processing. Edisi ketiga. Editor:

Nagodawithana, T. dan Reed, G. Academic Press New York.