Pengaruh Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Dalam tubuh setiap makhluk hidup selalu terjadi proses pemecahan molekul yang

lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil yang disebut katabolisme, dan penyusunan

molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme) atau secara

umum disebut dengan metabolisme.

Proses metabolisme ini dikontrol oleh suatu protein khusus yang disebut enzim.

Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat

berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk

mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain

ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga

dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase.

Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni

pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya

akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji

yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-

garam anorganik, pH, suhu dan cahaya.

Berdasarkan latar belakang diatas maka kami menyusun laporan pengamatan

dengan judul “Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum

Menjadi Glukosa”.

B. Rumusan Masalah

Rumusan masalah pada praktikum ini adalah sebagai berikut :

Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum

menjadi glukosa.

C. Tujuan Praktikum

Adapun tujuan dari praktikum ini adalah :

Mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi

glukosa.

BAB II

KAJIAN PUSTAKA

Dalam tubuh setiap organisme terdapat ribuan reaksi kimia yang berjalan secara

simultan yang disebut metabolisme. Proses metabolisme ini bertujuan menghasilkan energi

untuk berbagai aktivitas organisme, selain itu metabolisme juga bertujuan untuk membentuk

komponen struktural organisme. Proses metabolisme terdiri dari dua proses yaitu katabolisme

dan anabolisme. Katabolisme adalah pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul

yang lebih kecil sedangkan anabolisme adalah penyusunan molekul yang lebih besar dari

molekul-molekul yang lebih kecil.

Sebagian besar reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh dikatalis oleh suatu

protein khusus yang bernama enzim. Enzim merupakan suatu molekul protein yang besar,

terlipat dalam suatu lipatan yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan

membentuk sisi aktif. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Enzim

tersebar pada tiap sel hidup dan jumlanya sangat banyak, tetapi tidak semua sel mempunyai

jumlah dan jenis enzim yang sama. Enzim tidak tercampur merata di dalam seluruh sel, tetapi

terkonsentrasi di dalam kompartemen tertentu, misalnya enzim untuk membantu fotosintesis

terdapat di dalam kloroplas.

Sifat enzim secara umum adalah sebagai berikut :

a. Bersifat spesifik dalam arti satu enzim hanya cocok untuk satu macam substrat

saja atau substrat lain yang susunan dan fungsinya hampir sama.

b. Bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil.

c. Dapat bereaksi dengan semua senyawa baik senyawa asam maupun basa, kation

maupun anion.

d. Sangat peka terhadap faktor-faktor yang dapat menyebabkan kerusakan atau

denaturasi enzim yaitu pH, suhu, dll.

e. Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan laju

reaksi tapa merubah keseimbangan reaksi. Enzim dapat dipacu atau dihambat

aktifitasnya.

f. Enzim tidak ikut dalam reaksi, strukturnya tetap baik sebelum atau sesudah reaksi.

g. Enzim mempunyai molekul yang berukuran besar.

Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi

selain residu asam amino. Akan tetapi, enzim lain memerlukan tambahan komponen kimia

bagi aktifitasnya. Komponen ini disebut kofaktor. Kofaktor dapat dibagi menjadi tiga

kelompok yaitu:

Gugus prostetik merupakan kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak

mudah terlepas dari enzimnya. Contohnya flavin adenin dinukleotida (FAD) yang

terikat dengan enzim suksinat dehidrogenase.

Koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, mudah terdisosiasi

dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contohnya NAD, NADP,

ATP dll.

Aktivator merupakan ion-ion logam yang mudah terikat atau mudah lepas dari enzim.

Contohnya K+, Mn

++, Mg

++, Cu

++, atau Zn

++.

Beberapa enzim memerlukan koenzim maupun satu atau lebih ion logam bagi

aktifitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya terikat secara lemah atau

dalam waktu sementara pada protein. Tetapi pada enzim lain senyawa ini terikat kuat atau

permanen yang disebut dengan gugus prostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif

mengkatalis bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim.

Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu pemanasan sedangkan bagian protein enzim

yang disebut apoenzim terdenaturasi oleh penanasan.

Berdasarkan reaksi kimia yang dikatalis, enzim dapat diklasifikasikan menjadi:

a. Enzim Hidrolisis (Hidrolase)

Enzim hidrolisis mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat.

b. Enzim Oksidasi Reduksi (Oksidoreduktase : oksidase, reduktase, dehidrognase)

Enzim oksidase reduksi mengkatalisis pengambilan atau penambahan hydrogen,

oksigen atau electron dari atau ke substrat yang dalam proses ini dioksidasi atau

direduksi.

c. Enzim Fosforilasi (Fosforilase)

Fosforilase mengkatalisis dapat balik pemecahan secara fosforolisis satu ikatan

spesifik pada suatu substrat. Fosforilase yang cukup dikenal adalah yang

mengkatalisis penambahan asam fosfat ke ikatan glikosida pati.

d. Transferase

Transferase mengkatalis pemindahan satu gugus dari satu molekul donor ke satu

molekul aseptor. Kelompok enzim transferase adalah transglikosidase, transpeptidase,

transaminase, transmetilase, transsalilase dan kinase.

e. Karboksilase

Karboksilase mengkatalis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu contoh

enzin yang mengambil karbondioksida adalah glutamate dekarboksilase.

f. Isomerase

Isomerase mengkatalisis penyusunan kembali suatu molekul membentuk suatu

struktur isomernya, misalnya perubahan gula aldosa menjadi gula ketosa.

g. Epimerase

Epimerase mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivate gula menjadi

epimernya. Contohnya adalah xilulosa-5-fosfat menjadi ribulosa-5-fosfat.

Fungsi utama suatu enzim adalah mengurangi hambatan energi aktivasi pada suatu

reaksi kimia. Yang dimakud dengan energi aktivasi adalah jumlah energi yang dibutuhkan

untuk membawa suatu substansi ke status reaktifnya. Enzim bergabung dengan substansinya

(substrat) membentuk suatu status transisi yang membutuhkan energi aktivasi lebih kecil

untuk berlangsungnya reaksi kimia tersebut. (Pelczar, dkk. 1986)

Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum, seperti suhu dan pH,

dan juga oleh faktor kimiawi tertentu yang secara khusus mempengaruhi enzim itu.

1. Suhu

Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan

dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan bertubrukan

dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih cepat. Setiap enzim

memiliki suatu suhu optimum dimana laju reaksinya berjalan cepat. Suhu ini

memungkinkan terjadinya tubrukan molekuler paling banyak tanpa mendenaturasikan

enzim itu. (Campbell, dkk. 2002)

2. Konsentrasi enzim

Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim-enzim yang derajat

kemurniannya tinggi, di dalam batas-batas tertentu, terdaat hubungan linear antara

jumlah enzim dan taraf aktivitas. (Pelczar, dkk. 1986)

3. Konsentrasi substrat

Pada konsetrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksi pun amat rendah,

tetapai, kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi

substrat. Jika kita menguji pengaruh konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap

saat kita mengukur kecepatanawal reaksi yang dikatalisis ini, kita akan menemukan

bahwa kecepatan ini mungkin dengan nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya, akan

tercapai titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi akan segera

meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat. Bagai

manapun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini tercapai, kecepatan reaksi ini

akan mendekati. Tetapi, tidak akan pernah mencapai garis maksimum. (Lehninger,

1982).

Pada saat reaksi biokimia berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami

perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai

cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju reaksi. Enzim melakukan hal ini

dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah

energi dalam tiap molekul. Dapat ditunjukan bahwa pada waktu substrat diubah menjadi

produk, suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang ini disebut energi

aktifasi. Apabila energi aktifasi itu rendah, maka akan lebih banyak molekul (substrat) dapat

bereaksi daripada tanpa enzim. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi secara keseluruhan

tanpa mengubah suhu reaksi. Selama berjalannya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi

sementara membentuk kompleks enzim substrat. Dalam proses penguraian amilum, enzim

alfa dan beta amilase merupakan enzim yang utama dan banyak ditemukan dalam tubuh

tumbuhan serta berperan dalam proses mobilisasi karbohidrat. Enzim amilase merupakan

enzim hidrolisis yang mengkatalis proses penambahan air terhadap ikatan alfa 1,4 glikosida.

Secara umum penguraian amilum menjadi glukosa dapat digambarkan sebagai berikut

Enzim beta amilase menyebabkan terurainya amilosa menjadi maltosa. Cara

penguraiannya adalah dimulai dari ujung non reduksi pada molekul amilosa dan setiap

penguraian akan dihasilkan 1 molekul maltosa sampai seluruh molekul amilosa habis terurai.

Jika jumlah molekul glukosa yang menyusun amilosa genap, akan diperoleh hasil penguraian

amilosa seluruhnya berupa maltosa. Tetapi jika glukosa yang menyusun maltosa gajil, akan

diperoleh hasil berupa campuran antara maltosa dan 1 molekul maltotriosa.

Hasil paling sederhana dari pengurain amilum oleh enzim amilase adalah gula yang

terdiri dari dua molekul glukosa, yaitu maltosa. Maltosa adalah bentuk gula yang tidak

mudah digunakan oleh tumbuhan. Oleh sebab itu, maltosa harus dipecah lagi menjadi gula

yang mudah dipakai oleh tumbuhan untuk menghasilkan energi, yaitu glukosa. Untuk

mengubah maltosa menjadi glukosa diperlukan enzim maltase.

Amilum Maltosa Glukosa Maltase Amylase

BAB III

METODE PERCOBAAN

A. Jenis Percobaan

Jenis percobaan yang dilakukan adalah percobaan eksperimental, karena

percobaan dilakukan di laboratorium dan pada percobaan ini terdapat variabel

manipulasi, variabel kontrol dan variabel respon.

B. Variabel Penelitian

Adapun variabel-variabel yang digunakan dalam percobaan ini sebagai berikut:

Variabel manipulasi : kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)

Variabel control : jenis enzim (amylase), jenis substrat (amilum),

konsentrasi (1%), volume substrat (2 ml), rentang

waktu penetesan (setiap 2 menit), jumlah tetes KI-I2 (1

tetes)

Variabel respon : kecepatan reaksi

C. Alat dan Bahan

Alat

1. Mortar dan penumbuk porselin 1 buah

2. Tabung reaksi 8 buah

3. Gelas ukur 10 ml 1 buah

4. Centrifuge 1 set

5. Cawan tetes 1 buah

6. Pipet kecil 3 buah

7. Pegangan tabung reaksi 1 buah

8. Lampu spirtus 1 buah

Bahan

1. Kecambah kacang hijau umur dua hari 30 gram

2. Larutan amilum 1 % secukupnya

3. Aquades secukupnya

4. Larutan KI-I2 secukupnya

5. Fosfat sitrat buffer ph 5,6 10 ml

D. Langkah Kerja

Adapun langkah kerja yang dilakukan adalah sebagai berikut :

1. Menyiapkan kecambah kacang hijau berumur dua hari, lalu membuang kulitnya.

2. Menimbang 30 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuang kulitnya kemudian

menambahkan larutan buffer fosfat sitrat dan menghaluskannya sampai semua

kecambah hancur.

3. Memasukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi lalu di centrifuge selama 5

menit. Setelah itu mengambil cairan bagian atas (supernatant) dan memasukkan ke

dalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim 100%.

4. Membuat enzim dengan kadar 0%, 25%, dan 50% dari enzim berkadar 100%

dengan cara sebagai berikut : kadar 50% diperoleh dengan cara menambil 5 ml

enzim 100% dan menambahkan akuades sampai 10 ml, kadar enzim 25% diperoleh

dengan mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan akuades hingga volumenya

menjadi 10 ml dan kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan enzim

100% hingga mendidih.

5. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100%

kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Mnegocok perlahan sampai

larutan tercampur. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan

sebagai saat nol.

6. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu

mnegujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat waktu dimulai saat meneteskan

larutan KI-I2.

7. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2

padan cawan tetes.

8. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan

mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan

kontrol untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.

9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.

E. Alur Kerja

- Dimasukkan kedalam

tabung reksi sebanyak 5 mL

- Ditambahkan 2 mL

larutan amilum 4 %

- Dikocok sampai tercampur

- Setiap 2 menit diambil 1 tetes

campuran lalu diuji dengan 1

tetes larutan KI-I2 pada lempeng

penguji dan dicatat waktunya

30 gram kecambah umur 2 hari

Larutan enzim amylase 100%

Larutan Enzim

50%

Larutan Enzim

25%

Larutan Enzim

100%

Larutan Enzim

0%

Perubahan warna

- Dibuang kulitnya

- Digerus menggunakan mortar

- Ditambah 30 mL larutan buffer fosfat sitrat

- Dimasukkan kedalam centrifuge dan pusing

selama 5 menit dengan keceptan 250 rpm

- Diambil cairan bagian atas

- Dimasukkan ke dalam tabung reaksi

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Pengamatan

Tabel Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum

No. 2 Menit ke Kadar Enzim (%)

0 25 50 100

1. 1 + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

2. 2 + + + + + + + + + + + + + + + + + + + +

3. 3 + + + + + + + + + + + + + + + + + +

4. 4 + + + + + + + + + + + + + + + + + +

5. 5 + + + + + + + + + + + + + + + + + +

6. 6 + + + + + + + + + + + + + + + + +

7. 7 + + + + + + + + + + + + + + + + +

8. 8 + + + + + + + + + + + + + + + +

9. 9 + + + + + + + + + + + + + + +

10. 10 + + + + + + + + + + + + + + +

11. 11 + + + + + + + + + + + + + +

12. 12 + + + + + + + + + + + + + +

13. 13 + + + + + + + + + + + +

14. 14 + + + + + + + + + + + +

15. 15 + + + + + + + + + + +

16. 16 + + + + + + + + + + +

17. 17 + + + + + + + + + + +

18. 18 + + + + + + + + + + +

19. 19 + + + + + + + + + + +

20. 20 + + + + + + + + + +

21. 21 + + + + + + + + + +

22. 22 + + + + + + + + +

23. 23 + + + + + + + +

24. 24 + + + + + + + +

25. 25 + + + + + +

26. 26 + + + + + +

27. 27 + + + + + +

28. 28 + + + + +

29. 29 + + + +

30. 30 + + + +

31. 31 + + +

32. 32 + +

33. 33 + +

34. 34 + +

35. 35 + +

36. 36 + +

37. 37 +

38. 38 +

Keterangan :

+ + + + + : Biru Kehitaman

+ + + + : Biru Keunguan

+ + + : Biru Kehijauan

+ + : Orange

+ : Kuning

Grafik Hubungan Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum

Keterngan ;

Sumbu X menunjukkan kadar enzim (%)

Sumbu Y menunjukkan waktu pengubahan (menit)

B. Analisis Data

Berdasarkan data hasil pengamatan, dapat dianalisis bahwa kadar enzim

berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Kecepatan

reaksi tertinggi terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan kecepatan reaksi sebesar

7,14%/menit dan waktu yang diperlukan untuk mengubah 2 mL amilum menjadi glukosa

adalah 14 menit. Pada kadar enzim 50% kecepatan reaksi pengubahan sebesar

2,08%/menit dan waktu yang diperlukan adalah 24 menit. Adapun pada konsentrasi 25%

kecepata reaksi sebesar 0,83%/menit dan waktu yang diperlukan 30 menit. Sedangkan

pada konsentrasi 0% kecepatan reaksi sangat lambat. Hal ini terjadi karena enzim

mengalami denaturasi akibat dari proses pemanasan, sehingga enzim tidak dapat bekerja

kembali.

C. Pembahasan

Berdasarkan analisis di atas, maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi

enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Hal

ini tampak pada konsentrasi enzim 100% mempunyai kecepatan reaksi sebesar

7,14%/menit dan waktu 14 menit. Hal ini terjadi karena pada saat reaksi berlangsung,

enzim menurunkan energi yang diperlukan molekul substrat untuk bereaksi. Penurunan

38

30

24

14

0

5

10

15

20

25

30

35

40

0 25 50 100

energi ini terjadi melalui mekanisme pembentukan kompleks enzim substrat.

Terbentuknya kompleks enzim substrat menggantikan pembentukan senyawa antara

yang memerlukan energi aktivasi tinggi, sehingga reaksi dapat berlangsung lebih cepat.

Selain itu konsentrasi enzim yang tinggi meningkatkan peluang enzim untuk berikatan

dengan substrat, sehingga jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk semakin

meningkat dan reaksi dapat berlangsung lebih cepat.

Kecepatan reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50% yakni sebesar 2,08%/menit

dalam waktu 24 menit. Kecepatan reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25%,

yaitu sebesar 0,83%/menit dalam waktu 30 menit. Hal ini terjadi karena pada konsentrasi

tersebut jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk lebih sedikit dan penurunan

energi aktivasi tidak terlalu signifikan, sehingga reaksi berlangsung lebih lama.

Pada konsentrasi 0% reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa sangat lambat.

Hal ini disebabkan oleh proses pemanasan yang merusak enzim. Akibat pemanasan

tersebut enzim mengalami denaturasi, yaitu perubahan struktur tiga dimensi enzim

menjadi bentuk yang tidak beraturan, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan

enzim untuk membentuk kompleks enzim substrat. Akibatnya kecepatan reaksi menjadi

lebih lambat.

Proses pengubahan amilum menjadi glukosa

D. Diskusi

Dari hasil tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100% warna yang muncul ialah biru

yang menunjukkan adanya pengubahan amilum menjadi glukosa. Warna biru yang

dihasilkan merupakan indikator terdapatnya glukosa pada larutan.

Fungsi fosfat sitrat buffer ialah menjaga pH, agar tidak terjadi reaksi pada enzim

ketika dilakukan penggerusan. Selain itu fungsi dari larutan tersebut ialah

mempertahankan kondisi sel supaya ketika terjadi penggerusan enzim tidak rusak.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ialah:

1. Pengaruh konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim.

Katalisis terjadi hanya jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Oleh

sebab itu, laju reaksi bergantung pada jumlah enzim dan substrat yang berhasil

membentuk kompleks. Jika konsentrasi keduanya tinggi maka jumlah kompleks

yang mungkin terbentuk adalah tinggi. Jika substrat cukup tersedia, penggandaan

Amilum Maltosa Glukosa Maltase Amylase

enzim menyebabkan laju reaksi meningkat 2 kali lipat. Jika kemudian substrat

menjadi faktor pembatas maka penambahan enzim selanjutnya tidak lagi

mempengaruhi laju reaksi.

2. Pengaruh pH

pH medium dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Umumnya terdapat pH

optimum agar suatu enzim dapat berfungsi maksimal dan aktivitas enzim akan

menurun pada pH yang lebih tinggi atau lebih rendah.

Selain dapat menyebabkan denaturasi enzim, pH juga mempengaruhi laju reaksi

dengan melalui dua cara yaitu aktivitas enzim yang bergantung pada atau tidaknya

gugus asam amino atau karboksil yang bebas. Selain itu pH mengendalikan

ionisasi beberapa substrat.

3. Pengaruh produksi reaksi

Akumulasi produk reaksi kadang mencapai konsentrasi yang cukup tinggi untuk

menyebabkan berlangsungnya reaksi balik.

4. Pengaruh unsur atau senyawa penghambat (inhibitor) dan pemicu kerja (aktivator)

enzim

a. Konsentrasi aktivator

Semakin besar konsentrasi aktivator, apabila disertai penambahan konsentrasi

enzim dan konsentrasi substrat akan meningkatkan aktivitas enzim. Molekul

aktivator dapat menyebabkan sisi aktif enzim semakin ”cocok” dengan substrat.

b. Konsentrasi inhibitor

Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin turun,

karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga

menghalangi melekatnya substrat pada enzim tersebut. Sisi aktif enzim

konformasinya juga dapat berubah dengan adanya molekul inhibitor sehingga

substrat tidak bisa melekat.

BAB V

PENUTUP

A. Simpulan

Berdasarkan hasil percobaan dapat disimpulkan bahwa kadar enzim berpengaruh

terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar

enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat.

Sebaliknya, semakin rendah kadar enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum

menjadi glukosa juga semakin lambat.

B. Saran

Setelah melakukan praktikum, praktikan mengetahui bahwa praktikum ini

memerlukan waktu yang lama dan ketelitian yang tinggi. Oleh karena itu praktikan

menyaran:

1. Gunakan kecambah yang berumur kurang dari 2 hari.

2. Gunakan kecambah yang memiliki radikula pendek agar kandungan

enzim yang diperoleh tinggi.

3. Gunakan interval tertentu saat meneteskan larutan 0%, 25%, 50%, dan

100% agar perubahan warna yang terjadi dapat diamati dengan teliti.

DAFTAR PUSTAKA

Campbell, NA., Reece, JB., Mitchell, LG., 2002. Biologi jilid 1 edisi ke lima. Erlanga. Jakarta

Lehninger, AL. 1982. Dasar –Dasar Biokimia Jilid 1. Erlangga.Jakarta.

Pelczar, MJ., Chan, ECS., 1986. Dasar-Dasar Mikrobiologi. UI-Press. Jakarta

Rahayu, Yuni Sri dan Yuliani. 2014. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya:

Laboratorium Fisiologi Tumbuhan Jurusan Biologi FMIPA Unesa.

LAMPIRAN

Perhitungan kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

Kadar Enzim

(%)

Kecepatan

Reaksi (menit)

0 0

25 0,83

50 2,08

100 7,14

Kadar enzim 0% pada 2 menit

pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke

13 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke

28 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke

32 berwarna Orange

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke

37 berwarna Kuning

Kadar enzim 25% pada 2 menit

pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke

6 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke

24 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke

26 berwarna Orange

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke

29 berwarna Kuning

Kadar enzim 50% pada 2 menit

pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke

ketiga berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke

12 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke

20 berwarna Orange

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke

23 berwarna Kuning

Kadar enzim 100% pada 2 menit

pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke

6 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke

8 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke

11 berwarna Orange

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke

14 berwarna Kuning